La primera proteína cuya estructura terciaria fue conocida fue la mioglobina (una proteína que transporta oxígeno en el músculo), concretamente la del cachalote. El descubrimiento se debe al investigador John C. Kendrew, que en Laboratorio Cavendish de la Universidad de Cambridge, aplicó con éxito la técnica de difracción de rayos X a cristales de esta proteína, lo que le valió obtener el Premio Nobel de Química en 1962.
La mioglobina es una proteína que transporta oxígeno en el músculo. Consta de una cadena polipeptídica de 153 residuos de aminoácidos y un grupo prostético, denominado , que posee un en su parte central.
En el modelo de la derecha se visualiza el esqueleto de la cadena polipeptídica junto con el gupo hemo. Veamos ahora la misma estructura en un . Los colores que se observan varían gradualmente desde el extremo amino-terminal (azul) al carboxi-terminal (verde). Para facilitar la visualización .
Trataremos ahora de situar en
los distintos grupos de residuos de aminoácidos:
Los y los aparecen dispuestos en la periferia de la molécula, accesibles a las moléculas de agua circundantes. Lo mismo ocurre con los residuos de aminoácidos . Por el contrario, los aparecen dispuestos en el interior del plegamiento, recubiertos por los residuos con carga o de carácter polar, y aislados del contacto con las moléculas de agua circundantes, tal como se puede apreciar en esta representación de . También se aprecia aquí que la molécula presenta un plegamiento muy compacto, sin apenas espacio para moléculas de agua en su interior.
Partiendo de nuevo del modelo de trataremos ahora de apreciar otros aspectos del plegamiento de la mioglobina. En un modelo de cintas se aprecia que existen 7 tramos rectilíneos con estructura secundaria en , separados por sin estructura secundaria aparente.
Por último, restituyamos a su lugar.
