Estructura primaria.- en esta podemos observar un tramo corto de una cadena polipeptídica con el objeto de analizar aspectos de su estructura primaria. Los átomos que conforman el esqueleto de la cadena están dispuestos en zig-zag como dicta la geometría de los orbitales de enlace de cada uno de ellos. Alternándose a uno y otro lado de este esqueleto se disponen los grupos R o cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos. Los grupos R se representan aquí mediante distintas esferas de mayor tamaño que el resto de los átomos para resaltar el hecho de que cada uno de ellos es en realidad un grupo de átomos enlazados de un modo característico.

Nos aproximamos ahora a una zona de la cadena polipeptídica para analizar la estructura del existente entre dos residuos de aminoácidos. Debido al fenómeno de la resonancia, el enlace peptídico, que une el átomo de carbono carboxílico de un resido de aminoácido con el de nitrógeno del grupo amino del siguiente posee un carácter parcial de doble enlace, que impide la rotación de los sustituyentes que se encuentran a uno y otro lado del mismo. Ello hace que los seis átomos enmarcados en el señalado en el modelo adjunto se encuentren siempre en el mismo plano rígido, como podemos comprobar al de la estructura.

El esqueleto de la cadena polipeptídica es una sucesión monótona en la que se repite la siguiente secuencia: , , . Si tenemos en cuenta la falta de libertad de giro asociada al enlace peptídico, podemos concebir la cadena polipeptídica como una que sí pueden rotar unos con respecto a otros.

Estructura secundaria.- Existen dos tipos principales de estructura secundaria presentes en la mayoría de las proteínas:

.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una . Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a . El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a . Volvamos ahora a una . Un resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un volvemos a hacer visibles las , que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la hélice alfa resulta estabilizada por numerosos , en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor .

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