Estructura primaria.- en esta podemos observar un tramo corto de una cadena polipeptídica con el objeto de analizar aspectos de su estructura primaria. Los átomos que conforman el esqueleto de la cadena están dispuestos en zig-zag como dicta la geometría de los orbitales de enlace de cada uno de ellos. Alternándose a uno y otro lado de este esqueleto se disponen los grupos R o cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos. Los grupos R se representan aquí mediante distintas esferas de mayor tamaño que el resto de los átomos para resaltar el hecho de que cada uno de ellos es en realidad un grupo de átomos enlazados de un modo característico.

Nos aproximamos ahora a una zona de la cadena polipeptídica para analizar la estructura del existente entre dos residuos de aminoácidos. Debido al fenómeno de la resonancia, el enlace peptídico, que une el átomo de carbono carboxílico de un resido de aminoácido con el de nitrógeno del grupo amino del siguiente posee un carácter parcial de doble enlace, que impide la rotación de los sustituyentes que se encuentran a uno y otro lado del mismo. Ello hace que los seis átomos enmarcados en el señalado en el modelo adjunto se encuentren siempre en el mismo plano rígido, como podemos comprobar al de la estructura.

El esqueleto de la cadena polipeptídica es una sucesión monótona en la que se repite la siguiente secuencia: , , . Si tenemos en cuenta la falta de libertad de giro asociada al enlace peptídico, podemos concebir la cadena polipeptídica como una que sí pueden rotar unos con respecto a otros.

Estructura secundaria.- Existen dos tipos principales de estructura secundaria presentes en la mayoría de las proteínas:

.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una . Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a . El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a . Volvamos ahora a una . Un resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un volvemos a hacer visibles las , que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la hélice alfa resulta estabilizada por numerosos , en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor .

Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alga o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte, de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.

.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si y si hacemos lo propio con . Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en lámina beta separados por curvaturas con estructura en codo beta. A continuación vamos a restituir las a su lugar y a visualizar los entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un .