Proteins: primary and secondary structure

:*Polypeptide chain backbone consist in a monotonous succession in wich the following sequenze repeats: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>alfa carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>carboxyl group carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'>amino group nitrogen</scene>. Minding the restrictions to free rotation in ''peptide bond'', we can visualize the polypeptide chain as a succession of <scene name='60/603296/Primaria3/12'>rigid flats</scene>. Each of these rigid flats can freely rotate respect each other.

:*Polypeptide chain backbone consist in a monotonous succession in wich the following sequenze repeats: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>alfa carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>carboxyl group carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'>amino group nitrogen</scene>. Minding the restrictions to free rotation in ''peptide bond'', we can visualize the polypeptide chain as a succession of <scene name='60/603296/Primaria3/12'>rigid flats</scene>. Each of these rigid flats can freely rotate respect each other.

:<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Alfa helix</scene>.- It is a helical structure with a thread pitch of 0.56 nm. Let's go to a <scene name='60/603296/Secundaria/5'>polar view</scene>. Now let's <scene name='60/603296/Secundaria/7'>hide hydrogen atoms</scene>. The polypeptide chain backbone is coiled and placed at the center of structure, while amino acid side chains protrude outward from this backbone. Let's <scene name='60/603296/Secundaria/8'>hide side chains</scene> for a better understanding. Now, let's back to a <scene name='60/603296/Secundaria/10'>side view</scene>. A <scene name='60/603296/Secundaria/11'>ribbon model</scene> highlights the helical folding of the backbone. Using again a <scene name='60/603296/Secundaria/12'>ball and stick model</scene> we recover <scene name='60/603296/Secundaria/13'>side chains</scene>, now highlighted with a spectral color series. ''Alfa helix'' structure becomes stabilized by many <scene name='60/603296/Secundaria/14'>hydrogen bonds</scene>. All peptide groups in the chain are involved in these hydrogen bonds. <scene name='60/603296/Secundaria/15'>Zoom in</scene> to a better understanding.

:<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Alfa helix</scene>.- It is a helical structure with a thread pitch of 0.56 nm. Let's go to a <scene name='60/603296/Secundaria/5'>polar view</scene>. Now let's <scene name='60/603296/Secundaria/7'>hide hydrogen atoms</scene>. The polypeptide chain backbone is coiled and placed at the center of structure, while amino acid side chains protrude outward from this backbone. Let's <scene name='60/603296/Secundaria/8'>hide side chains</scene> for a better understanding. Now, let's back to a <scene name='60/603296/Secundaria/10'>side view</scene>. A <scene name='60/603296/Secundaria/11'>ribbon model</scene> highlights the helical folding of the backbone. Using again a <scene name='60/603296/Secundaria/12'>ball and stick model</scene> we recover <scene name='60/603296/Secundaria/13'>side chains</scene>, now highlighted with a spectral color series. ''Alfa helix'' structure becomes stabilized by many <scene name='60/603296/Secundaria/14'>hydrogen bonds</scene>. All peptide groups in the chain are involved in these hydrogen bonds. <scene name='60/603296/Secundaria/15'>Zoom in</scene> to a better understanding.

:Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alga o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los <scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.

:Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alga o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los <scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.