Protein structure. An introduction (Spanish)

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General aspects of protein aminoacids

All aminoacids posses a with positive charge at neutral pH and a with negative charge at neutral pH

All aminoacids posses .Lateral chains are different depending the type of aminoacid as we will see immediately.Fourth valence in alfa carbon is occupied by hydrogen . Aminoacids from proteins are thus alfa-aminoacids

Here is an example of a Los grupos carboxilo y amino no están unidos al mismo carbono. Serán por tanto beta o gamma aminoácidos. Este aminoácido por ejemplo es el gamma-aminobutírico

Estereoisomería de los aminoácidos . Ejemplo de la D Salvo para el aminoácido glicina, cuya cadena lateral es un hidrógeno, todos los demás aminoácidos poseen isomería óptica ya que el carbono alfa es asimétrico. Tenemos pues aminoácidos D y aminoácidos L. Los aminoácidos que forman parte de las proteínas pertenecen todos a la serie L.

Aminoácidos con cadena lateral . Lo que diferencia a un aminoácido de otro es la naturaleza química de su cadena lateral. Básicamente podemos clasificarlos en aminoácidos con cadenas laterales hidrofóbicas, bien alifáticas o aromáticas y aminoácidos con cadenas laterales polares, sin carga o con carga postiva o negativa a pH neutro.Una representación de algunos cadenas laterales alifáticas: Alanina, Valina e Isoleucina o aromáticas: Fenilalanina y Triptófano

Aminoácidos con a) sin carga Treonina (OH) y Glutamina (CO-NH2); b)con carga negativa, Glutamato, y Lisina, con carga positiva

Aminoacids from proteins

Cisteína, Cys, C es, junto a la metionina el único aminoácido que contiene azufre en las proteínas. Contiene un grupo sulfidrilo SH, que puede experimentar oxidorreducción reversible entre la forma oxidada S- y la forma reducida. Cuando dos cisteinas están próximas en las proteínas, puede formarse entre ellas un puente disulfuro S-S, siempre que las condiciones físico-químicas y de destino intracelular de la proteína sean favorables

Cisteinas próximas . Aquí vemos de forma que puede producirse una oxidación de los grupos SH con pérdida de dos hidrógenos y formación de un puente disulfuro

Formación del puente disulfuro . . Al formarse , se eliminan dos hidrógenos

Péptidos y enlace peptídico

Un Heptapéptido. formado por 7 residuos de aminoácido y 6 enlaces peptídicos.Vemos un heptapéptido totalmente estirado. Los únicos giros de la cadena son los obligados por la simetría de los enlaces. En este péptido sólo se representan los hidrógenos del extremo amino y los de los NH de los enlaces peptídicos. Puede observarse ya el carácter plano de los enlaces peptídicos, de forma que carbono alfa, C=O, NH y carbono alfa están en el mismo plano

. El esqueleto de la cadena constituye el espinazo central de todas las cadenas polipéptidicas, igual en todas y constituido por los extremos amino y carboxi y la secuencia repetida de carbonos alfa y enlaces peptídicos

Alternancia de los . Alternancia de los carbonos alfa

Marcamos los 

Ahora hacemos 

. Observamos dos características del enlace. Los átomos en amarillo se encuentran siempre en el mismo plano: carbono alfa, C=O, NH, carbono alfa. Otra característica es la disposición trans de los carbonos alfa y por tanto de las cadenas laterales. Problemas estéricos obligan a esta disposición casi siempre de los átomos

Nos alejamos

Principios generales de plegamiento de las proteínas

La cadena es un que va a plegarse. Las funciones de las proteínas se deben a la capacidad de las cadenas lineales polipeptídicas para adoptar un plegamiento tridimensional. Con ello se genera una forma, la de la proteínas plegada, altamente significativa. La forma plegada y tridimensional es capaz de "hacer algo", catalizar una reacción, reconocer otras molèculas, formar un poro e n una membrana, formar fibras durísimas, etc. Pero, ¿por qué y cómo se pliega la cadena?

Aquí observamos en rojo las

con sus enlaces 

peptídicos que contienen múltiples grupos C=O y NH capaces de formar puentes de hidrógeno.

A medida que las cadenas se sintetizan en los ribosomas se van plegando y en cuestión de 

pocos segundos adoptan el plegamiento espacial característico, un estado más estable. La enorme cantidad de grupos polares de los enlaces peptídicos contrasta con la presencia de muchas cadenas laterales apolares en los aminoácidos. Si todos los grupos C=0 y N-H formasen puentes peptídicos con el agua, la cadena no podría plegarse de forma que los grupos apolares estuviesen alejados del agua. Ello produciría una situación inestable desde el punto de vista energético, la de una cadena desplegada. Por tanto, un primer paso para el plegamiento es solucionar el tema de los grupos polares del enlace peptídico

 una estrategia de 

plegamiento. Las hélices permiten que los grupos del enlace peptídico se apareen entre ellos formando puentes de hidrógeno

En vemos los puentes de

hidrógeno que se forman entre grupos C=O y NH de los enlaces peptídicos

La estrategia de la .

Otra opción es formar puentes de hidrógeno entre dos partes de una cadena o dos cadenas

Puentes de hidrógeno entre cadenas en hélice . En el caso de proteínas

fibrosas con hélices más estiradas, como en la , se forman muchos puentes de hidrógeno intercatenarios que contribuyen a la solidez de la estructura. Aquí vemos la trenza de las tres cadenas con colores diferentes. Los hidrógenos y oxígenos que forman puentes de hidrógeno se resaltan con puntos amarillos

Influencia de las cadenas laterales en el plegamiento. constituyen el

otro gran motor de plegamiento de las proteínas. Hay grupos apolares, polares sin carga, ácidos (aniónicos), básicos (catiónicos) que influirán en el plegamiento de una forma u otra, ocultándose del agua, estableciendo interacciones tipo puentes de hidrógeno, iónicas, etc. Todo ello producirá un nuevo nivel de plegamiento, la estructura terciaria

Proteína soluble en agua plegada. completamente plegada muestra un patron de distribución de aminoácidos con

los apolares en el interior y los polares hacia el exterior

This is a sample scene created with SAT to by Group, and another to make of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.

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References

1. ↑ Hanson, R. M., Prilusky, J., Renjian, Z., Nakane, T. and Sussman, J. L. (2013), JSmol and the Next-Generation Web-Based Representation of 3D Molecular Structure as Applied to Proteopedia. Isr. J. Chem., 53:207-216. doi:http://dx.doi.org/10.1002/ijch.201300024
2. ↑ Herraez A. Biomolecules in the computer: Jmol to the rescue. Biochem Mol Biol Educ. 2006 Jul;34(4):255-61. doi: 10.1002/bmb.2006.494034042644. PMID:21638687 doi:10.1002/bmb.2006.494034042644