This is a default text for your page Gabriel Pons/Sandbox 4. Click above on edit this page to modify. Be careful with the < and > signs.
You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia [1] or to the article describing Jmol [2] to the rescue.
General aspects of protein aminoacids
All aminoacids posses a with positive charge at neutral pH
and a with negative charge at neutral pH
All aminoacids posses .Lateral chains are different depending the type of aminoacid as we will see immediately.Fourth valence in alfa carbon is occupied by hydrogen . Aminoacids from proteins are thus alfa-aminoacids
Here is an example of a Los grupos carboxilo y amino no están unidos al mismo carbono. Serán por tanto beta o gamma aminoácidos. Este aminoácido por ejemplo es el gamma-aminobutírico
Estereoisomería de los aminoácidos . Ejemplo de la D Salvo para el aminoácido glicina, cuya cadena lateral es un hidrógeno, todos los demás aminoácidos poseen isomería óptica ya que el carbono alfa es asimétrico. Tenemos pues aminoácidos D y aminoácidos L. Los aminoácidos que forman parte de las proteínas pertenecen todos a la serie L.
Aminoácidos con cadena lateral . Lo que diferencia a un aminoácido de otro es la naturaleza química de su cadena lateral. Básicamente podemos clasificarlos en aminoácidos con cadenas laterales hidrofóbicas, bien alifáticas o aromáticas y aminoácidos con cadenas laterales polares, sin carga o con carga postiva o negativa a pH neutro.Una representación de algunos cadenas laterales alifáticas: Alanina, Valina e Isoleucina o aromáticas: Fenilalanina y Triptófano
Aminoácidos con a) sin carga Treonina (OH) y Glutamina (CO-NH2); b)con carga negativa, Glutamato, y Lisina, con carga positiva
Aminoacids from proteins
Cisteína, Cys, C es, junto a la metionina el único aminoácido que contiene azufre en las proteínas. Contiene un grupo sulfidrilo SH, que puede experimentar oxidorreducción reversible entre la forma oxidada S- y la forma reducida. Cuando dos cisteinas están próximas en las proteínas, puede formarse entre ellas un puente disulfuro S-S, siempre que las condiciones físico-químicas y de destino intracelular de la proteína sean favorables
Cisteinas próximas . Aquí vemos de forma que puede producirse una oxidación de los grupos SH con pérdida de dos hidrógenos y formación de un puente disulfuro
Formación del puente disulfuro . . Al formarse , se eliminan dos hidrógenos
Péptidos y enlace peptídico
Un Heptapéptido. formado por 7 residuos de aminoácido y 6 enlaces peptídicos.Vemos un heptapéptido totalmente estirado. Los únicos giros de la cadena son los obligados por la simetría de los enlaces. En este péptido sólo se representan los hidrógenos del extremo amino y los de los NH de los enlaces peptídicos. Puede observarse ya el carácter plano de los enlaces peptídicos, de forma que carbono alfa, C=O, NH y carbono alfa están en el mismo plano
. El esqueleto de la cadena constituye el espinazo central de todas las cadenas polipéptidicas, igual en todas y constituido por los extremos amino y carboxi y la secuencia repetida de carbonos alfa y enlaces peptídicos
Alternancia de los . Alternancia de los carbonos alfa
Marcamos los
Ahora hacemos
. Observamos dos características del enlace. Los átomos en amarillo se encuentran siempre en el mismo plano: carbono alfa, C=O, NH, carbono alfa. Otra característica es la disposición trans de los carbonos alfa y por tanto de las cadenas laterales. Problemas estéricos obligan a esta disposición casi siempre de los átomos
Nos alejamos
Principios generales de plegamiento de las proteínas
La cadena es un que va a plegarse.
Las funciones de las proteínas se deben a la capacidad de las cadenas lineales polipeptídicas
para adoptar un plegamiento tridimensional. Con ello se genera una forma, la de la
proteínas plegada, altamente significativa. La forma plegada y tridimensional es capaz
de "hacer algo", catalizar una reacción, reconocer otras molèculas, formar un poro e
n una membrana, formar fibras durísimas, etc. Pero, ¿por qué y cómo se pliega la cadena?
Aquí observamos en rojo las
con sus enlaces
peptídicos que contienen múltiples grupos C=O y NH capaces de formar puentes de hidrógeno.
A medida que las cadenas se sintetizan en los ribosomas se van plegando y en cuestión de
pocos segundos adoptan el plegamiento espacial característico, un estado más estable.
La enorme cantidad de grupos polares de los enlaces peptídicos contrasta con la
presencia de muchas cadenas laterales apolares en los aminoácidos. Si todos
los grupos C=0 y N-H formasen puentes peptídicos con el agua, la cadena no
podría plegarse de forma que los grupos apolares estuviesen alejados del agua.
Ello produciría una situación inestable desde el punto de vista energético,
la de una cadena desplegada. Por tanto, un primer paso para el plegamiento
es solucionar el tema de los grupos polares del enlace peptídico
una estrategia de
plegamiento. Las hélices permiten que los grupos del enlace peptídico se
apareen entre ellos formando puentes de hidrógeno
En vemos los puentes de
hidrógeno que se forman entre grupos C=O y NH de los enlaces peptídicos
La estrategia de la .
Otra opción es formar puentes de hidrógeno entre dos partes de una cadena o dos cadenas
Puentes de hidrógeno entre cadenas en hélice . En el caso de proteínas
fibrosas con hélices más estiradas, como en la , se forman muchos puentes de hidrógeno intercatenarios
que contribuyen a la solidez de la estructura. Aquí vemos la trenza de las tres
cadenas con colores diferentes. Los hidrógenos y oxígenos que forman puentes de
hidrógeno se resaltan con puntos amarillos
Influencia de las cadenas laterales en el plegamiento. constituyen el
otro gran motor de plegamiento de las proteínas. Hay grupos apolares, polares
sin carga, ácidos (aniónicos), básicos (catiónicos) que influirán en el plegamiento de una forma u otra, ocultándose del agua, estableciendo interacciones tipo puentes de hidrógeno, iónicas, etc. Todo ello producirá
un nuevo nivel de plegamiento, la estructura terciaria
Proteína soluble en agua plegada. completamente plegada muestra un patron de distribución de aminoácidos con
los apolares en el interior y los polares hacia el exterior
This is a sample scene created with SAT to by Group, and another to make of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.
Estructuras secundarias
Hélice alfa
Visión general de la hélice alfa . La o alfa-hélix
es una de las estructuras secundarias más frecuentes presentes en
todo tipo de proteínas, sean solubles, de membrana, fibrosas, etc.
Es una hélice dextrógira, que se enrolla por tanto en el sentido de
las agujas del reloj, se mire por donde se mire.
Aquí vemos los carbonos alfa en amarillo y podemos apreciar los residuos
que hay por vuelta (3.6). Existen otras hélices posibles en las proteínas,
hélice pi, 3/10. Alguna se encuentra muy raramente en las proteínas.
Otras, como la hélice pi, no se ha encontrado. La hélice alfa es la más estable
y la más abundante.
.
A veces los segmentos de hélice alfa se representan como cilindros con
una flecha en el extremo carboxi. El color fucsia se utiliza para dar
a entender que el segmento corresponde a hélice alfa
de la hélice .
Se han eliminado los hidrógenos para simplificar. El esqueleto,
la parte central de la hélice, se pliega de forma que quedan los grupos C=O
y N-H próximos, no de residuos vecinos, para formar puentes de hidrógeno.
Concretamente, se forman los puentes de hidrógeno entre un C=O y el N-H del
residuo situado 3 más alejado. En esta visualización no se muestran los
hidrógenos que participan en los puentes.
Al destacar los puentes de hidrógeno, vemos que el número que se forma es máximo. Estos
puentes de hidrógeno, son estables ya que los tres átomos del puente están
generalmente bastante alineados (ver por ejemplo los átomos en verde que
forman un puente de hidrógeno) . Estos puentes de hidrógeno se orientan
paralelos al eje de la hélice
Dado el plegamiento de la hélice, las cadenas laterales se distribuyen hacia
fuera de la hélice y en orientación perpendicular aproximada respecto al
eje de la hélice. El esqueleto de carbonos alfa y enlaces peptídicos queda
compacto en el interior de la estructura secundaria
Debemos tener claro que a pesar de las visualizaciones anteriores,
la hélice es una estructura maciza y compacta sin espacios vacíos en su interior
(de ahí su gran estabilidad, entre otras razones). El interior de la hélice
está ocupado por los átomos del esqueleto.
Hoja Plegada beta
vista
como el esqueleto de carbonos alfa y enlaces peptídicos . La cadena
está mucho más estirada que en la hélice alfa
Para estabilizarse por puentes de hidrógeno necesita
de la misma cadena o de otra cadena
.
Los segmentos de hoja plegada antiparalela establecen entre sí
múltiples puentes de hidrógeno, con buena orientación de los átomos
que los constituyen y que se establecen perpendicularmente al eje
de la estructura de la hoja
.Las cadenas laterales
van quedando alternativamente por encima y por debajo del
plano formado por el esqueleto de los segmentos de la hoja y los
puentes de hidrógeno
Este es un ejemplo de un grupo de segmentos de
hoja antiparalela asociados para formar como el suelo
de una estructura. La conexión entre unos y otros es muy
simple y mediante bucles bastante cortos
Los segmentos de hoja paralela son menos frecuentes en la estructura
secundaria de las proteínas. En el ejemplo visualizado vemos tres
segmentos de hoja, dos paralelos y dos antiparalelos. La orientación
paralela requiere que la cadena de un giro completo de 180
grados para recuperar la misma orientación que tenía con el
primer fragmento. En este caso un segmento de hélice alfa conecta las hojas paralelas
.
Las hojas plegadas se representan como flechas rígidas
</StructureSection>
References
- ↑ Hanson, R. M., Prilusky, J., Renjian, Z., Nakane, T. and Sussman, J. L. (2013), JSmol and the Next-Generation Web-Based Representation of 3D Molecular Structure as Applied to Proteopedia. Isr. J. Chem., 53:207-216. doi:http://dx.doi.org/10.1002/ijch.201300024
- ↑ Herraez A. Biomolecules in the computer: Jmol to the rescue. Biochem Mol Biol Educ. 2006 Jul;34(4):255-61. doi: 10.1002/bmb.2006.494034042644. PMID:21638687 doi:10.1002/bmb.2006.494034042644
