Glucokinase and Phosphorylase. Conformational changes (Spanish)
From Proteopedia
(Difference between revisions)
Line 8: | Line 8: | ||
<Structure Section size='600' side='right' caption='Caption for this structure' scene=''> | <Structure Section size='600' side='right' caption='Caption for this structure' scene=''> | ||
+ | |||
+ | == Hexoquinasas y glucoquinasas == | ||
+ | |||
Las hexoquinasas son las enzimas que inician la glicolisis fosforilando a la glucosa a glucosa 6 fosfato. La glucoquinasa es una isoenzima presente en hígado y páncreas que presenta propiedades cinéticas y reguladoras distintas. No obstante, los cambios que vamos a mostrar en este tutorial afectan por igual a todas las hexoquinasas | Las hexoquinasas son las enzimas que inician la glicolisis fosforilando a la glucosa a glucosa 6 fosfato. La glucoquinasa es una isoenzima presente en hígado y páncreas que presenta propiedades cinéticas y reguladoras distintas. No obstante, los cambios que vamos a mostrar en este tutorial afectan por igual a todas las hexoquinasas | ||
Line 36: | Line 39: | ||
Se muestra la <scene name='77/777053/Glucokinase-11/1'>forma cerrada</scene> en representación en esferas con el centro activo en amarillo | Se muestra la <scene name='77/777053/Glucokinase-11/1'>forma cerrada</scene> en representación en esferas con el centro activo en amarillo | ||
- | '''INICIO ANIMACIONES''' | + | =='''INICIO ANIMACIONES GLUCOQUINASA'''== |
Las animaciones de estas páginas están basadas en 2 estructuras tridimensionales alternativas de una proteína debidas a un cambio de conformación inducido por un ligando. Se han intercalado varios modelos intermedios de forma que al apretar el botón de la simulación, observamos el supuesto movimiento de los átomos durante el cambio de conformación | Las animaciones de estas páginas están basadas en 2 estructuras tridimensionales alternativas de una proteína debidas a un cambio de conformación inducido por un ligando. Se han intercalado varios modelos intermedios de forma que al apretar el botón de la simulación, observamos el supuesto movimiento de los átomos durante el cambio de conformación | ||
Line 48: | Line 51: | ||
<scene name='77/777053/Glucokinase-14/1'>'''ANIMACIÓN'''</scene>. Visión en color de los aminoácidos del centro activo (amarillo) cerrándose | <scene name='77/777053/Glucokinase-14/1'>'''ANIMACIÓN'''</scene>. Visión en color de los aminoácidos del centro activo (amarillo) cerrándose | ||
- | == | + | == El centro activo y el centro alostérico de las glucógeno fosforilasas == |
- | El centro activo y el centro alostérico | + | |
- | + | ||
En esta página vamos a ver un cambio de conformación transmitido a distancia y por tanto de naturaleza distinta del anterior con la glucoquinasa. La fosforilasa es una enzima que degrada el glucógeno del hígado y el músculo en situaciones de necesidad. Una señal clara de necesidad viene dada por la elevación de los niveles intracelulares de AMP. Cuando esto ocurre, la situación energética de la célula es inadecuada y se degrada el glucógeno. La glucógeno fosforilasa "sensa" esta situación uniendo AMP y activándose la enzima | En esta página vamos a ver un cambio de conformación transmitido a distancia y por tanto de naturaleza distinta del anterior con la glucoquinasa. La fosforilasa es una enzima que degrada el glucógeno del hígado y el músculo en situaciones de necesidad. Una señal clara de necesidad viene dada por la elevación de los niveles intracelulares de AMP. Cuando esto ocurre, la situación energética de la célula es inadecuada y se degrada el glucógeno. La glucógeno fosforilasa "sensa" esta situación uniendo AMP y activándose la enzima | ||
Line 59: | Line 61: | ||
Visualizamos los <scene name='77/777053/Fosforilasa-3/1'>sutratos unidos al centro activo y el AMP unido a los centros alostéricos</scene>. Esta forma de la enzima posee actividad enzimática debido a la unión del AMP, que induce un cambio de conformación, como veremos | Visualizamos los <scene name='77/777053/Fosforilasa-3/1'>sutratos unidos al centro activo y el AMP unido a los centros alostéricos</scene>. Esta forma de la enzima posee actividad enzimática debido a la unión del AMP, que induce un cambio de conformación, como veremos | ||
- | '''INICIO ANIMACIONES''' | + | == '''INICIO ANIMACIONES FOSFORILASA'''== |
<scene name='77/777053/Fosforilasa-6/1'>ANIMACIÓN.</scene> La unión del AMP a los centros alostéricos induce un cambio de conformación en la proteína que acaba repercutiendo en el centro activo. En esta animación inicial vemos como la unión del AMP abre el acceso al centro activo | <scene name='77/777053/Fosforilasa-6/1'>ANIMACIÓN.</scene> La unión del AMP a los centros alostéricos induce un cambio de conformación en la proteína que acaba repercutiendo en el centro activo. En esta animación inicial vemos como la unión del AMP abre el acceso al centro activo |
Revision as of 17:22, 24 December 2017
CAMBIOS DE CONFORMACIÓN INDUCIDOS POR EL SUSTRATO O POR EFECTORES ALOSTÉRICOS. EJEMPLO DE LA GLUCOQUINASA Y LA GLUCÓGENO FOSFORILASA.
Gabriel Pons Profesor del Departamento de Ciencias Fisiológicas Facultad de Ciencias de la Salud Universidad de Barcelona gpons@ub.edu
|