Proteins: primary and secondary structure (Czech)
From Proteopedia
(Difference between revisions)
| Line 5: | Line 5: | ||
:*Na <scene name='60/603296/Primaria/2'>úvodním obrázku</scene> vidíte krátký úsek polypeptidového řetězce, na kterém si ukážeme základní vlastnosti ''primární struktury proteinu''. Atomy tvořící hlavní řetězec jsou v cik-cak uspořádání, jak vyplývá geometrie jejich vazebných orbitalů. Postranní řetězce aminokyselin (takzvané R skupiny) vyčnívají to prostoru po stranách hlavního řetězce. | :*Na <scene name='60/603296/Primaria/2'>úvodním obrázku</scene> vidíte krátký úsek polypeptidového řetězce, na kterém si ukážeme základní vlastnosti ''primární struktury proteinu''. Atomy tvořící hlavní řetězec jsou v cik-cak uspořádání, jak vyplývá geometrie jejich vazebných orbitalů. Postranní řetězce aminokyselin (takzvané R skupiny) vyčnívají to prostoru po stranách hlavního řetězce. | ||
:*Podívejme se nyní na <scene name='80/809188/Peptide_bond/1'>peptidovou vazbu</scene> mezi dvěma aminokyselinami. Kvůli počtu elektronů ve vazebných orbitalech, peptidová vazba vykazuje některé vlastnosti dvojné vazby, která brání volné rotaci atomů na obou stranách této vazby. To znamená, že šest atomů v označených <scene name='60/603296/Primaria3/7'>obdélníkem</scene> na modelu, jsou spoutané v planární konformaci. Přesvědčte se o tom na <scene name='60/603296/Primaria3/6'>rotující animaci</scene>. | :*Podívejme se nyní na <scene name='80/809188/Peptide_bond/1'>peptidovou vazbu</scene> mezi dvěma aminokyselinami. Kvůli počtu elektronů ve vazebných orbitalech, peptidová vazba vykazuje některé vlastnosti dvojné vazby, která brání volné rotaci atomů na obou stranách této vazby. To znamená, že šest atomů v označených <scene name='60/603296/Primaria3/7'>obdélníkem</scene> na modelu, jsou spoutané v planární konformaci. Přesvědčte se o tom na <scene name='60/603296/Primaria3/6'>rotující animaci</scene>. | ||
| - | :* | + | :* Hlavní řetězec je složen ze stále se opakující sekvence atomů: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>alfa uhlíku</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>uhlíku karboxylové skupiny</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'> dusíku amidové vazby</scene>. Kvůli rotaci neumožněné na peptidové dvojné vazbě, polypeptidový řetězec můžeme pozorovat jako řetězec obdélníků. Každý z těchto <scene name='60/603296/Primaria3/12'>obdélníků</scene> může volně rotovat ve vztahu k ostatním. |
| - | + | ||
*'''Secondary structure'''.- In most proteins there are two main types of secondary structure. | *'''Secondary structure'''.- In most proteins there are two main types of secondary structure. | ||
:*<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Alfa helix</scene>.- It is a helical structure with a thread pitch of 0.56 nm. Let's go to a <scene name='60/603296/Secundaria/5'>polar view</scene>. Now let's <scene name='60/603296/Secundaria/7'>hide hydrogen atoms</scene>. The polypeptide chain backbone is coiled and placed at the center of structure, while amino acid side chains protrude outward from this backbone. Let's <scene name='60/603296/Secundaria/8'>hide side chains</scene> for a better understanding. Now, let's back to a <scene name='60/603296/Secundaria/10'>side view</scene>. A <scene name='60/603296/Secundaria/11'>ribbon model</scene> highlights the helical folding of the backbone. Using again a <scene name='60/603296/Secundaria/12'>ball and stick model</scene> we recover <scene name='60/603296/Secundaria/13'>side chains</scene>, now highlighted with a spectral color series. ''Alfa helix'' structure becomes stabilized by many <scene name='60/603296/Secundaria/14'>hydrogen bonds</scene>. All peptide groups in the chain are involved in these hydrogen bonds. <scene name='60/603296/Secundaria/15'>Zoom in</scene> to a better understanding. | :*<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Alfa helix</scene>.- It is a helical structure with a thread pitch of 0.56 nm. Let's go to a <scene name='60/603296/Secundaria/5'>polar view</scene>. Now let's <scene name='60/603296/Secundaria/7'>hide hydrogen atoms</scene>. The polypeptide chain backbone is coiled and placed at the center of structure, while amino acid side chains protrude outward from this backbone. Let's <scene name='60/603296/Secundaria/8'>hide side chains</scene> for a better understanding. Now, let's back to a <scene name='60/603296/Secundaria/10'>side view</scene>. A <scene name='60/603296/Secundaria/11'>ribbon model</scene> highlights the helical folding of the backbone. Using again a <scene name='60/603296/Secundaria/12'>ball and stick model</scene> we recover <scene name='60/603296/Secundaria/13'>side chains</scene>, now highlighted with a spectral color series. ''Alfa helix'' structure becomes stabilized by many <scene name='60/603296/Secundaria/14'>hydrogen bonds</scene>. All peptide groups in the chain are involved in these hydrogen bonds. <scene name='60/603296/Secundaria/15'>Zoom in</scene> to a better understanding. | ||
Revision as of 14:34, 26 February 2019
| |||||||||||
