Proteins: primary and secondary structure (Czech)
From Proteopedia
(Difference between revisions)
| Line 6: | Line 6: | ||
:*Podívejme se nyní na <scene name='80/809188/Peptide_bond/1'>peptidovou vazbu</scene> mezi dvěma aminokyselinami. Kvůli počtu elektronů ve vazebných orbitalech, peptidová vazba vykazuje některé vlastnosti dvojné vazby, která brání volné rotaci atomů na obou stranách této vazby. To znamená, že šest atomů v označených <scene name='60/603296/Primaria3/7'>obdélníkem</scene> na modelu, jsou spoutané v planární konformaci. Přesvědčte se o tom na <scene name='60/603296/Primaria3/6'>rotující animaci</scene>. | :*Podívejme se nyní na <scene name='80/809188/Peptide_bond/1'>peptidovou vazbu</scene> mezi dvěma aminokyselinami. Kvůli počtu elektronů ve vazebných orbitalech, peptidová vazba vykazuje některé vlastnosti dvojné vazby, která brání volné rotaci atomů na obou stranách této vazby. To znamená, že šest atomů v označených <scene name='60/603296/Primaria3/7'>obdélníkem</scene> na modelu, jsou spoutané v planární konformaci. Přesvědčte se o tom na <scene name='60/603296/Primaria3/6'>rotující animaci</scene>. | ||
:*Hlavní řetězec je složen ze stále se opakující sekvence atomů: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>alfa uhlíku</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>uhlíku karboxylové skupiny</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'> dusíku amidové vazby</scene>. Kvůli rotaci neumožněné na peptidové dvojné vazbě, polypeptidový řetězec můžeme pozorovat jako řetězec obdélníků. Každý z těchto <scene name='60/603296/Primaria3/12'>obdélníků</scene> může volně rotovat ve vztahu k ostatním. | :*Hlavní řetězec je složen ze stále se opakující sekvence atomů: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>alfa uhlíku</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>uhlíku karboxylové skupiny</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'> dusíku amidové vazby</scene>. Kvůli rotaci neumožněné na peptidové dvojné vazbě, polypeptidový řetězec můžeme pozorovat jako řetězec obdélníků. Každý z těchto <scene name='60/603296/Primaria3/12'>obdélníků</scene> může volně rotovat ve vztahu k ostatním. | ||
| - | *''' | + | |
| - | :*<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Alfa helix</scene> | + | *'''Sekundární struktura'''- Ve většině proteinů se nachází dva typy sekundární struktury. |
| + | :*<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Alfa-helix</scene>– spirálovitá struktura s výškou závitu 0,56 nm s <scene name='60/603296/Secundaria/5'>kruhovým průměrem</scene>. Nyní <scene name='60/603296/Secundaria/7'>skryjeme vodíky</scene>. Kostra polypeptidového řetězce tvoří spirálu na vnitřním okraji struktury a postranní řetězce jednotlivých aminokyselin vyčnívají ven do prostoru. Nyní skryjeme postranní řetězce pro přehlednější zobrazení <scene name='60/603296/Secundaria/8'>od konce</scene> a <scene name='60/603296/Secundaria/10'>ze strany</scene>. Takzvaný <scene name='60/603296/Secundaria/11'>ribbon model</scene> zvýrazňuje spirálovitou strukturu hlavního řetězce, zatímco <scene name='60/603296/Secundaria/13'>atomární model</scene> ukazuje uspořádání postranních řetězců. ''Alfa-helix''je struktura zpevněná mnoha <scene name='60/603296/Secundaria/14'>vodíkovými můstky</scene>. Každá skupina tvořící peptidovou vazbu tvoří vodíkové můstky se skupinami v okolních smyčkách spirály. | ||
:*Primary structure specifies secondary structure, i.e., is the amino acid sequence which determines that a polypeptide chain folds resulting a alfa helix or other secondary structure. Let's consider the effects of <scene name='60/603296/Secundaria/20'>electrical charged residues</scene> of either sign and the <scene name='60/603296/Secundaria/21'>side chains size</scene>. | :*Primary structure specifies secondary structure, i.e., is the amino acid sequence which determines that a polypeptide chain folds resulting a alfa helix or other secondary structure. Let's consider the effects of <scene name='60/603296/Secundaria/20'>electrical charged residues</scene> of either sign and the <scene name='60/603296/Secundaria/21'>side chains size</scene>. | ||
:*'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Beta sheet</scene>'''.- Polypeptide chain is folded in zigzag arrangement. Let's <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>hide hydrogen atoms</scene> and <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>side chains</scene> for a better understanding. Notice that a polypeptide chain can have several linear fragments separated by curvatures called ''beta turns''. Now let's recover <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>side chains</scene> and highlight the <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>hydrogen bonds</scene> between different linear sections of the chain. This hydrogen bonds give stability to the structure. Let's look now the polypeptide chain represented by a <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>ribbon model</scene>. | :*'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Beta sheet</scene>'''.- Polypeptide chain is folded in zigzag arrangement. Let's <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>hide hydrogen atoms</scene> and <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>side chains</scene> for a better understanding. Notice that a polypeptide chain can have several linear fragments separated by curvatures called ''beta turns''. Now let's recover <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>side chains</scene> and highlight the <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>hydrogen bonds</scene> between different linear sections of the chain. This hydrogen bonds give stability to the structure. Let's look now the polypeptide chain represented by a <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>ribbon model</scene>. | ||
Revision as of 21:31, 26 February 2019
| |||||||||||
