שלד התא
שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. היא שומרת את האברונים במקומם ומונעת מהם לצוף בנוזל התוך-תאי ולנדוד ממקום למקום. בנוסף היא משמשת גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי.
המיוזין הינו חלבון המצוי בציטפלזמה של תאי שריר. השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית סידן ו-ATP של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין.
מבנה המיוזין
המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.
כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני "ראשים" ו"זנב" אחד ארוך במבנה צר.
ה"זנב" מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ"א).
ה"ראשים" נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:
א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi.
ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.
<center>פעילות אקטין-מיוזין
על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.
הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה"ראשים" של מולקולות המיוזין.(סצנה של אתר הקישור לאקטין)
בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה "Z-disc".
בקצוות המבנה הקוטבי בולטים "ראשים" של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל "ראשים".
מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:
● סיבים דקים – מולקולות האקטין
● סיבים עבים – מולקולות המיוזין
● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין
● יוני סידן
● ATP
הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של "ראשי" מולקולות המיוזין.
קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:
1 "מחובר" (attached) – שלב ראשוני הגורם לתנועת מולקולות הטרופומיוזין והטרופונין החוסמות את אתרי הקשירה של האקטין. בעזרת קשירת יוני סידן לטרופומיוזין הוא נע מאזור אתר הקשירה ומתאפשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.
2 "משוחרר" (release) - הקשר בין המיוזין לאקטין משתחרר בעקבות קשירת ATP למולקולת המיוזין. השרירים מצויים בשלב זה במצב נוקשה.
3"דרוך" (cocked) – הידרוליזה של ATP המחוברת ל"ראש" המיוזין גורמת למעין פעולת דריכה (בדומה לדריכה בכלי ירייה), כאשר תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל"ראש" המולקולה.
4 "הפעלת כוח" (force generating) - המגע המינימלי בין "ראשי" המיוזין עם סיבי האקטין גורם לשחרור ה-Pi, תוצר הידרוליזת ה-ATP, שגורם לחיזוק ההתקשרות בין המיוזין לאקטין ולמעין התגבשות של המבנה כולו בכוחות דחיפה ודחיסה.
You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia [1] or to the article describing Jmol [2] to the rescue.
Function
Disease
Relevance
Structural highlights
This is a sample scene created with SAT to by Group, and another to make of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.
