DD-transpeptidase (Hebrew)
From Proteopedia
(Difference between revisions)
| Line 19: | Line 19: | ||
===<div style="text-align:right;direction:rtl;">'''תפקוד החלבון'''</div>=== | ===<div style="text-align:right;direction:rtl;">'''תפקוד החלבון'''</div>=== | ||
<p dir='rtl'> | <p dir='rtl'> | ||
| - | האנזים טרנספפטידאז מעורב בבניית הדופן בתאי חיידקים, בזמן חלוקת התא. דופן התא היא מבנה קשיח המצוי מסביב לקרום תא החיידק, ובנוי ממולקולות פפטידוגליקן; פולימרים של רב-סוכר המחוברים בינהם בפפטידים קצרים. הפפטידים בין שכבות הפולימרים הרב-סוכריים נקשרים זה לזה בקשרים צולבים ומקנים לדופן מבנה תלת מימדי, יציב וקשיח. האנזים טרנספפטידאז אחראי על יצירת הקשרים הצולבים בין הפפטידים של שכבות הפפטידוגליקן (2). תגובה זו מתרחשת באתר הפעיל של האנזים, שבו חומצה אמינית סרין נקשרת לחומצה אמינית אלאנין הנמצאת בקצה הפפטיד בסובסטראט. האנזים מזרז את יצירת הקשר הפפטידי (סוג של [https://youtu.be/NgD9yHSJ29I?t=72 קשר קוולנטי] הנוצר בין חומצות אמינו) עם חומצת אמינו ליזין (בחיידקים גראם-חיוביים) או עם חומצת אמינו מסוג DAP (קיצור של: Diaminopimelic acid, בחיידקים גראם-חיוביים) הנמצאות בעמדה השלישית מהסוף בפפטיד המחובר לפולימר הסמוך. באופן זה נוצרים קשרים צולבים בין שכבות סמוכות בפפטידוגליקן, המקנים לדופן מבנה קשיח ויציב העמיד בפני לחץ אוסמוטי (3). | + | [[Image:Peptide bond peptidoglycan.JPG|300 px|thumb|left|מבנה הפפטידוגליקן]] |
| + | האנזים טרנספפטידאז מעורב בבניית הדופן בתאי חיידקים, בזמן חלוקת התא. דופן התא היא מבנה קשיח המצוי מסביב לקרום תא החיידק, ובנוי ממולקולות פפטידוגליקן; פולימרים של רב-סוכר המחוברים בינהם בפפטידים קצרים. הפפטידים בין שכבות הפולימרים הרב-סוכריים נקשרים זה לזה בקשרים צולבים ומקנים לדופן מבנה תלת מימדי, יציב וקשיח. האנזים טרנספפטידאז אחראי על יצירת הקשרים הצולבים בין הפפטידים של שכבות הפפטידוגליקן (2). תגובה זו מתרחשת באתר הפעיל של האנזים, שבו חומצה אמינית סרין נקשרת לחומצה אמינית אלאנין הנמצאת בקצה הפפטיד בסובסטראט. האנזים מזרז את יצירת הקשר הפפטידי (סוג של [https://youtu.be/NgD9yHSJ29I?t=72 קשר קוולנטי] הנוצר בין חומצות אמינו) עם חומצת אמינו ליזין (בחיידקים גראם-חיוביים) או עם חומצת אמינו מסוג DAP (קיצור של: Diaminopimelic acid, בחיידקים גראם-חיוביים) הנמצאות בעמדה השלישית מהסוף בפפטיד המחובר לפולימר הסמוך. באופן זה נוצרים קשרים צולבים בין שכבות סמוכות בפפטידוגליקן, המקנים לדופן מבנה קשיח ויציב העמיד בפני לחץ אוסמוטי (3). | ||
</p> | </p> | ||
| - | + | [[Image:Cross link peptidoglycan.jpg|500 px|יצירת הקשר הפפטידי]] | |
<br> | <br> | ||
Revision as of 09:01, 11 January 2022
טרנספפטידאז
| |||||||||||
References
- ↑ Hanson, R. M., Prilusky, J., Renjian, Z., Nakane, T. and Sussman, J. L. (2013), JSmol and the Next-Generation Web-Based Representation of 3D Molecular Structure as Applied to Proteopedia. Isr. J. Chem., 53:207-216. doi:http://dx.doi.org/10.1002/ijch.201300024
- ↑ Herraez A. Biomolecules in the computer: Jmol to the rescue. Biochem Mol Biol Educ. 2006 Jul;34(4):255-61. doi: 10.1002/bmb.2006.494034042644. PMID:21638687 doi:10.1002/bmb.2006.494034042644
