This old version of Proteopedia is provided for student assignments while the new version is undergoing repairs. Content and edits done in this old version of Proteopedia after March 1, 2026 will eventually be lost when it is retired in about June of 2026.
Apply for new accounts at the new Proteopedia. Your logins will work in both the old and new versions.
Trypsin (Hebrew)
From Proteopedia
|
המילה טריפסין מורכבת משתי מילים, המילה Tribo שפירושה משולש והמילה Trypsis שפירושה בלייה או עיכול. אנזים מסוג סרין פרוטאז המפרק קשרים פפטידיים בחלבון. טריפסין התגלה לראשונה על ידי Kuhne, שחקר את פעילות פרוטאוליטים של האנזים בשנת 1876. בשנת 1931 האנזים טוהר, ומאוחר יותר בשנת 1974 נקבע המבנה התלת מימדי של טריפסין. האנזים מיוצר ומופרש על-ידי תאים אקסוקריניים של הלבלב בצורת זימוגן (אנזים לא פעיל), הנקרא טריפסינוגן, שנהפך לצורה הפעילה שלו באמצעות האנזים אנטרוקינז בחלל המעי הדק- בתרסריון , וכך מתקבל הטריפסין הפעיל. טריפסין בתרסריון בעל יכולת לשפעל טריפסינוגנים אחרים ולהפוך אותם לצורה הפעילה. שפעול האנזים נעשה ע"י תהליך כימי כמו הידרוליזה שחושף את האתר הפעיל . שלב החלבון כזימוגן הכרחי על מנת לפגוע בחלבונים שלא לצורך, כך יש אפשרות לבקר את היכולת של טריפסין לפרק חלבונים בתנאים מסוימים.
אופן פעילותו ותנאים מיטביים
האנזים מפרק חלבונים לפטטידים שונים או לחומצות אמינו ע"י פרוק קשרים פפטידיים : הפרוק נעשה ע"י חיתוך הצד הקרבוקיסלי (C-terminal), של חומצות אמינו ליזין וארגינין (בתנאי שלא נמצאות בשרשרת לפני החומצה פרולין). המשיכה של חלבונים של טריפסין נעשית ע"י משיכה חשמלית בין חומצות אמינו ליזין וארגינין הטעונות חיובית לבין חומצה אספרטית (במיקום 185) השלילית הנמצאת באתר הקטליטי של האנזים. האנזים פעיל בתנאים אופטימליים PH-8 (בניגוד לאנזים פפפסין הפועל ב pH חומצי ) ובטמפרטורה של 37 מעלות צלזיוס. האתר הפעיל של האנזים מכיל שלוש חומצות הקרויות "השילוש הקטליטי"- סרין, היסטדין וחומצה אספרטית
יישומים
נעשה מחקר יישומי רב עם אנזים זה כוון שניתן להפיק כמויות גדולות ומטוהרות . מעצם היותו סרין פרוטאז, הוא משמש ליישומים רבים, בניהם: מחקר על עיכול חלבונים וזיהוי הפפטידים שמתקבלים, שימושים ברפואה כגון המסת קרישי דם וטיפול בדלקת, הכנת מזון תינוקות ועוד.
מבנה
המבנה בתמונה גובש כקומלפקס עם הורמון וזופרסין Vasopressin, הורמון זה מהווה מעכב לאנזימי סרין פרוטאז כדוגמת טריפסין. טריפסין: אחראי לביקוע קשר פפטידי בשל חומצה אמינית בעלת מטען חיובי במקום הכיס ההידרופובי של כימוטריפסין.מבקע אחרי חומצות אמיניות ארגינין וליזין.בעל אותה שלשה קטליטית של כימוטריפסין, בעל כיס שונה- צר יותר ומכיל חומצה אספרטית, הקושרת קבוצות חיוביות וזופרסין- הורמון ADH הקשור לויסות מים בכליה, משמש כמעכב טריפסין בלבלב ...
