Actin Protein (Hebrew)
From Proteopedia
Contents |
חלבון אקטין
|
מידע כללי על החלבון
אקטינים הם חלבונים שמורים מאוד המעורבים בסוגים שונים של תנועתיות תאים ומתבטאים בכל מקום בכל התאים האוקריוטיים..אקטין הוא המונומר של שני סוגי סיבים: מיקרופילמנטים שהם חלק משלד התא וסיבים דקים שהם חלק מהשרירים. שלוש איזופורמות (צורות) של אקטין מזוהות אצל חולייתנים: α)Aa) או (G-actin) המצוי ברקמת השריר ומהווה מרכיב מרכזי במנגנון ההתכווצות, אקטין β)Ab) ו-γ)Ag) הם מרכיבים של שלד התא ומתווכים של תנועתיות פנימית של תאים. F-actin קושר Aa ל-ATP.
אקטין משתתף בהתכווצות השרירים, תנועתיות התא, חלוקת תאים וציטוקינזיס. אקטין הקשור למיוזין אחראי לרוב תנועות התאים. אקטין הוא אחד החלבונים הנפוצים ביותר בתאים איקריוטיים וריכוזו הוא סביב ה-100 מיקרומולר. בנוסף, הוא אחד החלבונים שהשתמרו ביותר מבחינה אבולוציונית. לדוגמה, ההבדל ברצף החלבון בין אצה לאדם הוא לא יותר מ-5%.
לסיבי האקטין מספר תפקידי מפתח בתא:
* תמיכה מכנית בקרום התא.
* קביעת צורת התא.
* תנועת התא.
* השתתפות בסוגים מסוימים של צומתי תאים.
* מתן אפשרות להעברת ציטופלזמה מתא לתא.
* כיווץ התא בזמן חלוקת התא.
* בתאי השריר, השתתפות בכיווץ התא יחד עם מולקולות מיוזין.
לפרטים נוספים ראה:
*2 קונפורמציות של אקטין Ag: 1hlu 2btf
היסטוריה
האקטין נצפה לראשונה במיקרוסקופ ב-1887 על ידי ו"ד הליבורטון, שבודד מתא שריר חלבון שגרם לקרישת תמצית מיוזין. למרות זאת, הליבורטון לא הצליח לאפיין יותר את החלבון שראה וגילוי האקטין יוחס לברונו פ' שטאוב, ביוכימאי צעיר שעבד במעבדתו של אלברט סנט-דיאורד במכון לכימיה רפואית באוניברסיטת סגד שבהונגריה. ב-1942 פיתח שטאוב טכניקה חדשנית לבידוד חלבון מהשריר שאפשרה לו לבודד כמויות גדולות יחסית של אקטין טהור, בשיטה הדומה לזו שמשתמשים בה כיום לבידוד האקטין.
מחלות קשורות
מחלות מוטציות ב-a-actin הנמצאות בשרירים מחוספסים בשלד עלולות לגרום למיאופתיה. מוטציות ב-a-actin הנמצאות בשרירים חלקים עלולות לגרום למפרצת של אבי העורקים החזה. מוטציות ב-a-actin הנמצאות בשרירי הלב עלולות לגרום לתפקוד לקוי של הלב.
:הפעילות הקטליטית של החלבון - מתוארת בתמונה
:מיקום סיבי האקטין בתוך התא
שלד התא הוא מבנה חוטי תלת מימדי דינמי בציטופלזמה. תפקידיו כוללים שמירה על צורת התא, תנועת תאים (באאוקריוטים), תנועת התא וארגון אברונים או מבנים דמויי אברונים בתוך התא. שלד התא כולל מיקרופילמנטים (חלבונים דמויי אקטין), מיקרוטובולים (חלבונים דמויי טובולין), חוטי הביניים (בעיקר באוקריוטים) וחלבוני MinD-ParA, הנראים כייחודיים לפרוקריוטים.
מבנה החלבון ותפקודו
חלבון האקטין שמוצג (מתוך הארנבון המצוי - Oryctolagus cuniculus). החלבון מורכב משרשרת אחת , אשר מונה 375 חומצות אמינו. (סצנה 1!) לחלבון קצוות C ו N , ניתן להבחין בקצוות אלו בעזרת השינויים בצבעים לאורך החלבון. מצבע אדום בקצה C טרמינלי ,דרך צבעי הקשת ועד צבע כחול בקצה ה-N טרמינלי. (סצנה 2!) המבנה השניוני של הליזוזים מורכב מעשרים וחמישה אזורים של אלפא (סצנה 3!) עשרים וחמישה אזורים המרכיבים את מישורי בטא (סצנה 4!) וארבעה אזורים של פניות. המבנים השניוניים האלו מאפשרים את המבנה השלישוני של החלבון, שמאפשר את הקישור לסובסטרטים השונים. (סצנה 5!) אופיים של שיירי החומצות האמינו בחלבון קובע את רמת הידרופוביות או ההידרופיליות של האזורים השונים במולקולה. האזורים ההידרופוביים בתמונה מופיעים באפור וההידרופיליים בסגול. בדרך כלל, איזורים הידרופוביים יהיו ממוקמים במרכז המולקולה בעוד איזורים הידרופיליים יהיו האיזורים החיצוניים, שכן הסביבה התאית היא סביבה מימית. (סצנה 6!) הקשרים בחלבון הם קשרי מימן - הצבועים בשחור, קשרים דיסולפידיים (קשרי גופרית) הצבועים בצהוב. (סצנה 7) - להבין את האיזורים השמורים בחלבון: בחלבון האקטין שימור אזוריים במולקולה, לאורך האבולוציה מעיד, כאמור, על חשיבותם למבנה המרחבי ולפעילות אנזים הליזוזים. אזורים אלו כוללים בין היתר, את החומצות האמיניות המעורבות ביצירת הקשרים הדיסולפידים וכן את החומצות האמיניות אשר ממוקמות באתר הפעיל (ראה בהמשך) של הליזוזים. בסצנה הבאה ניתן להבחין באזורים השמורים יותר לעומת השמורים פחות על פי סקלת צבעים הנעה מצבע התכלת לצבע הסגול.
