1uyj (French)

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PDB ID 1uyj

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LA TOXINE EPSILON DE CLOSTRIDIUM PERFRINGENS MONTRE UNE SIMILARITE STRUCTURELLE AVEC LA TOXINE FORMEUSE DE PORE AEROLYSINE

Publication Abstract from PubMed

La toxine epsilon de Clostridium perfringens est une toxine mortelle. Des études récentes suggèrent que la toxine agit via un mécanisme de formation de pore inhabituellement puissant. Ici nous reportons la structure cristalline de la toxine epsilon, qui révèle une similarité structurale avec l'aérolysine d'Aeromonas hydrophila. Des toxines formeuses de pores peuvent changer leurs conformations entre états solubles et états transmembranaires. En comparant les deux toxines, nous avons identifié des régions importantes pour cette transformation.

Clostridium perfringens epsilon-toxin shows structural similarity to the pore-forming toxin aerolysin., Cole AR, Gibert M, Popoff M, Moss DS, Titball RW, Basak AK, Nat Struct Mol Biol. 2004 Aug;11(8):797-8. Epub 2004 Jul 18. PMID:15258571

From MEDLINE®/PubMed®, a database of the U.S. National Library of Medicine.

Résumé traduit de MEDLINE®/PubMed®, une base de données de la U.S. National Library of Medicine.

CONTEXTE

La toxine epsilon est produite par Clostridium perfringens de types B et D (Hunter, SE et al. 1992; Goswami, PP et al. 1996). Elle est sécrétée sous une forme de prototoxine inactive de 331 acides aminés, de poids moléculaire 33 kDa (Hunter, SE et al. 1992).

L’activation de la prototoxine peut être réalisée, soit par les protéases synthétisées par la bactérie elle-même comme l’alpha-chymotrypsine et la protéase lambda, soit par certaines enzymes protéolytiques du tube digestif, telles que la trypsine. La protéase lambda agit du coté N-terminal en libérant un peptide de 11 acides aminés et un résidu de 29 acides aminés du coté C-terminal, tandis que la trypsine et l’alpha-chymotrypsine libèrent un résidu de 13 acides aminés de l’extrémité N-terminale et un résidu de 29 acides aminés de l’extrémité C-terminale (Popoff, MR 2004). Cette digestion protéolytique donne la forme active de la toxine epsilon qui est une forme létale, de poids moléculaire 29 KDa. Cette activation s’accompagne d’une légère modification des conformation et point isoélectrique (pI) de la toxine. La prototoxine et la toxine epsilon sont antigénétiquement identiques (Habeeb, AF 1969, 1975; Habeeb, AF et al. 1973), ce qui confirme que le peptide perdu n’est pas un déterminant antigénique de la molécule. La structure tridimensionnelle de la prototoxine est formée essentiellement de feuillets beta, alors que celle de la toxine est légèrement transformée en hélice alpha mais avec prédominance de la conformation beta (Habeeb, AF et al. 1973). Il a été démontré que la structure de la toxine epsilon possède une structure similaire à celle de l’aerolysine d’Aeromonas hydrophila (Cole, AR et al. 2004).

La toxine epsilon est codée par le gène etx, porté par un plasmide (de taille supérieure à 100 Kb, Hunter, SE et al. 1992) transférable horizontalement d’une souche à une autre (Frey J, 2003; Songer, JG 1996; Walker, RL et al. 2004). C’est un gène transposon (Daube, G et al., 1996). Ce gène a été séquencé chez les deux types B et D (Havard, HL et al. 1992; Hunter, SE et al. 1992). La comparaison entre les deux séquences des gènes etxB et etxD montre une différence de deux nucléotides dans la partie codante ce qui a provoqué la substitution d’un acide aminé (Havard, HL et al. 1992).

La toxine epsilon est le facteur le plus virulent chez Clostridium perfringens de type D; elle interagit avec les cellules vasculaires endothéliales, provoquant une augmentation de la perméabilité des vaisseaux en endommageant directement l’endothélium ce qui amène à une perte de fluide et l’apparition d’oedème notamment du poumon, coeur, reins et cerveau (Lefevre, PC et al. 2003 ; Walker, RL et al. 2004). La toxine epsilon est une toxine puissante qui est responsable de l'entérotoxémie ovine fatale, de la maladie du rein pulpeux et de la dysenterie de l’agneau.

Au sujet de cette structure

1UYJ est une structure à 3 chaînes de séquences de Clostridium perfringens. Des informations cristallographique complètes sont disponibles sur OCA.

Références

  • Cole AR, Gibert M, Popoff M, Moss DS, Titball RW, Basak AK. Clostridium perfringens epsilon-toxin shows structural similarity to the pore-forming toxin aerolysin. Nat Struct Mol Biol. 2004 Aug;11(8):797-8. Epub 2004 Jul 18. PMID:15258571 doi:10.1038/nsmb804
  • Hunter SE, Clarke IN, Kelly DC, Titball RW. Cloning and nucleotide sequencing of the Clostridium perfringens epsilon-toxin gene and its expression in Escherichia coli. Infect Immun. 1992 Jan;60(1):102-10. PMID:1729175
  • Goswami PP, Rupa P, Prihar NS, Garg LC. Molecular cloning of Clostridium perfringens epsilon-toxin gene and its high level expression in E. coli. Biochem Biophys Res Commun. 1996 Sep 24;226(3):735-40. PMID:8831683 doi:10.1006/bbrc.1996.1422
  • Popoff MR. Clostridial and Bacteroides Toxins: Structure and Mode of Action. In "Strict and Facultative Anaerobes Medical and Environmental Aspects" (Nakano, MM & Zuber, P eds), Horizon Bioscience, Norfolk 2004, pp. 171-197.
  • Habeeb AF. Studies on epsilon-prototoxin of Clostridium perfringens type D. I. Purification methods: evidence for multiple forms of epsilon-prototoxin. Arch Biochem Biophys. 1969 Mar;130(1):430-40. PMID:4305163
  • Habeeb AF, Lee CL, Atassi MZ. Conformational studies on modified proteins and peptides. VII. Conformation of epsilon-prototoxin and epsilon-toxin from Clostridium perfringens. Conformational changes associated with toxicity. Biochim Biophys Acta. 1973 Oct 18;322(2):245-50. PMID:4358084
  • Habeeb AF. Studies on epsilon-prototoxin of Clostridium perfringens type D. Physicochemical and chemical properties of epsilon-prototoxin. Biochim Biophys Acta. 1975 Nov 18;412(1):62-9. PMID:172146
  • Frey J. Toxines clostridiennes : pathogénie, implications cliniques, diagnostiques et preventives. Cycle de réunions des entérotoxémies. 2003.
  • Songer JG. Clostridial enteric diseases of domestic animals. Clin Microbiol Rev. 1996 Apr;9(2):216-34. PMID:8964036
  • Walker RL, Hirsh DC, Maclachlan NJ. Clostridium. In "Veterinary microbiology" 2nd edition 2004, pp. 535.
  • Daube G, Simon P, Limbourg B, Manteca C, Mainil J, Kaeckenbeeck A. Hybridization of 2,659 Clostridium perfringens isolates with gene probes for seven toxins (alpha, beta, epsilon, iota, theta, mu, and enterotoxin) and for sialidase. Am J Vet Res. 1996 Apr;57(4):496-501. PMID:8712513
  • Havard HL, Hunter SE, Titball RW. Comparison of the nucleotide sequence and development of a PCR test for the epsilon toxin gene of Clostridium perfringens type B and type D. FEMS Microbiol Lett. 1992 Oct 1;76(1-2):77-81. PMID:1427007

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