Template:ABSTRACT PUBMED 1390754 (Italian)
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Noi abbiamo determinato le struttura cristallografica della methylamine dehydrogenase (MADH) di Thiobacillus versutus inibita dal methylhydrazine e da (2,2,2-trifluoroethyl)hydrazine per identificare la parte reattiva del gruppo ortoquinone del cofattore derivato dal tryptophan presente nella MADH. Dalla densità elettronica addizionale, legata al C6 del cofattore tryptophyl tryptophanquinone, dimostra che questo atomo e non il C7 è la parte reattiva della metà del gruppo orto-quinone. La densità rimasta dopo l'inibizione dell'hydrazine è molta meno estesa che aspettata, suggerendo che quel guasto parziale degli inibitori dopo la reazione col cofattore può succedere comunque. Una descrizione dettagliata è presentata del vicinato del cofattore in un modello migliorato della MADH dal quale ora include informazioni dalla sequenza del gene (recentemente determinata ) della sub-unità che contiene il cofattore [Ubbink, M., van Kleef, M.A.G., Kleinjan, D., Hoitink, C.W.G., Huitema, F., Beintema, J.J., Duine, J.A., & Canters, G.W. (1991) Eur. J. Biochem. 202, 1003-1012]. Noi facciamo l'ipotesi che Asp76 è responsabile per l'estrazione di protone dall'alfa-carbone del sostrato durante la catalisi.
Active site structure of methylamine dehydrogenase: hydrazines identify C6 as the reactive site of the tryptophan-derived quinone cofactor., Huizinga EG, van Zanten BA, Duine JA, Jongejan JA, Huitema F, Wilson KS, Hol WG, Biochemistry. 1992 Oct 13;31(40):9789-95. PMID:1390754
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