Template:ABSTRACT PUBMED 15014443 (Italian)
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La struttura nel cristallo della sulfolactate dehydrogenase dal archaeon ipertermofilo e metanogenico Methanocaldococcus jannaschii è stata risolta a una risoluzione di 2.5 A (PDB id. 1RFM). L'unità asimmetrica contiene un tetramero di dimeri stretti. Questa struttura, in complesso con NADH, non contiene un dominio di collegamento al cofattore con topologia 'Rossmann-fold'. Invece, le strutture terziari e quaternarie indicano un nuovo ripiegamento. Il NADH è legato in una conformazione stesa in ogni sito attivo, in una maniera che spiega la specificità pro-S. Il collegamento del cofattore implica residui che appartengono ad ambo le sub-unità che fanno parte dei dimeri stretti, che sono perciò le più piccole unità attive enzimaticamente. La proteina fu trovata per essere un omo-dimero in soluzione da cromatografia di esclusione di taglia, ultracentrifugazione analitica e diffusione di neutroni a piccoli angoli. Diverse molecole furono esaminate come sostrati putativi. I risultati indicano l'esistenza di un meccanismo di discriminazione di sostrato che comporta interazioni elettrostatiche. Basato su omologia di sequenza ed analisi filogenetiche, altri enzimi furono classificati come appartenendo a questa nuova famiglia di (S)-2-hydroxyacid dehydrogenasi omologhi.
Methanoarchaeal sulfolactate dehydrogenase: prototype of a new family of NADH-dependent enzymes., Irimia A, Madern D, Zaccai G, Vellieux FM, EMBO J. 2004 Mar 24;23(6):1234-44. Epub 2004 Mar 11. PMID:15014443
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