Template:ABSTRACT PUBMED 16790928 (Italian)
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La famiglia di piccole G-proteine Rab gioca ruoli importanti in eucarioti come moderatori di traffico di vescicole. Nelle proteine Rab, l'idrolisi di GTP in GDP è accoppiata con associazione con- e dissociazione da- membrane. Cambi di conformazione riferito ai loro stati di collegamento a nucleotidi determini la loro specificità di effettore. La struttura nel cristallo di Rab6B neuronale umano fu risolta nelle sue forme 'inattiva' (con MgGDP legato) e 'attiva' (con MgGTPgammaS legato) a 2.3 e 1.8 A, rispettivamente. Ambo cristallizzarono nel gruppo spaziale P2(1)2(1)2(1), con parametri di cellula unitaria simili, permettendo il paragone di ambo le strutture senza avere gli effetti di accatastamenti diversi. Cambi di conformazione tra i stati GDP (inattivo) ed GTP (attivo) sono stati osservati principalmente nelle regione dell'interruttore I ed interruttore II, confermando il loro ruolo come un interruttore molecolare. Comparato con le altre proteine Rab, cambi supplementari sono osservati nella regione RabSF3 (sottofamiglia-specifica) di Rab6, che contribuirebbe alla specificità di Rab6 per le sue diverse proteine effettore.
The structure of human neuronal Rab6B in the active and inactive form., Garcia-Saez I, Tcherniuk S, Kozielski F, Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. 2006 Jul;62(Pt 7):725-33. Epub 2006, Jun 20. PMID:16790928
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