Template:ABSTRACT PUBMED 17211074 (Italian)

From Proteopedia

Jump to: navigation, search


Publication Abstract from PubMed

La radiazione intensa del sincrotrone produce specifici danni strutturali e chimici a proteine cristalline a 100 K. I gruppi "carboxyl" di residui acidi (Glu, Asp) che perdono la loro definizione sono uno degli effetti notevoli osservati. Qui, i danni devuti agli ragi X sui residui acidi nella malate dehydrogenase tetramerica di Haloarcula marismortui sono stati studiati. L'eccesso segnato di residui acidi in questa enzima alofila crea un obiettivo ideale per determinare come specifici danni a residui acidi sono riferiti al vicinato strutturale e chimico loro. Quattro conclusioni sono disegnate. (i) i residui acidi che interagiscono con le catene laterali di residui lysine e arginine sono colpiti meno dai danni causati dalla radiazione che quelli che interagiscono con catene laterali di serine, threonine e tyrosine. Questo suggerisce che residui con valori di pK(a) più alti sono più vulnerabili al danno che quelli con un pK(a) più basso. Comunque, tale correlazione non si trovò quando valori di pK(a) calcolati furono ispezionati. (ii) le catene laterale acide localizzate nel sito enzimaticamente attivo sono le più sensibili alla radiazione. (iii) residui acidi nella cavità interna formata dai quattro monomeri e quelli coinvolseri nelli contatti che formano il cristallo sembrano essere particolarmente suscettibili. (iv) Nessuna correlazione fu trovata tra la suscettibilità alla radiazione e l'accessibilità al solvente.

Specific radiation damage to acidic residues and its relation to their chemical and structural environment., Fioravanti E, Vellieux FM, Amara P, Madern D, Weik M, J Synchrotron Radiat. 2007 Jan;14(Pt 1):84-91. Epub 2006 Dec 15. PMID:17211074

From MEDLINE®/PubMed®, a database of the U.S. National Library of Medicine.

Proteopedia Page Contributors and Editors (what is this?)

Eran Hodis

Personal tools