Template:ABSTRACT PUBMED 19291145 (Italian)
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La struttura di un complesso peptidase di 468 kDa dal ipertermofilo Pyrococcus horikoshii è stata risolta ad una risoluzione di 1.9 A. Il monomero contiene il tipico dominio catalitico M42 peptidase, ed un dominio di dimerizazione che permette la formazione di dimeri che si assemblano come un tetraedro di 12 sub-unità stesso-compartì, simile a quelli descritti per le TET peptidasi. L'analisi biochimica mostra che l'enzima è cobalto-attivata e fende peptidi da un meccanismo non-processivo. Di conseguenza, questa proteina rappresenta il terzo complesso di peptidase TET descritto in P. horikoshii, che viene chiamato PhTET3. È un lysyl-aminopeptidase con una preferenza forte per residui basici che sono poveramente tagliati da PhTET1 e PhTET2. L'analisi strutturale di PhTET3 ed il suo paragone con PhTET1 e PhTET2 mostra caratteristiche comuni che spiegano la maniera generale di azione delle macchine molecolari TET, ed anche le differenze che possono essere associate con discriminazioni di sostrato forti. Il problemà della stabilità delle particelle TET sotto temperature estreme è stato studiato. PhTET3 mostra la sua massima attività a 95 gradi C, ed esperimenti di diffusione di neutroni a bassi angoli realizzati a 90 gradi C dimostrano l'assenza di modifiche della struttura quaternaria dopo tempi di incubazione estesi. In conclusione, le PhTET sono macchine di distruzione di peptidi complementari, che possono giocare ruoli importanti nel metabolismo di P. horikoshii.
Structure of quinoprotein methylamine dehydrogenase at 2.25 A resolution., Vellieux FM, Huitema F, Groendijk H, Kalk KH, Jzn JF, Jongejan JA, Duine JA, Petratos K, Drenth J, Hol WG, EMBO J. 1989 Aug;8(8):2171-8. PMID:2792083
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