Template:ABSTRACT PUBMED 2792083 (French)
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La protéolyse cellulaire implique de grandes peptidases oligomériques peptidases qui jouent des rôles importants dans la régulation de nombreux processus cellulaires. La peptidase TET1 (activée par le cobalt) de l'Arché hyperthermophile Pyrococcus horikoshii (PhTET1) s'assemble comme un tétraèdre à 12 sous-unités et comme une particule octaédrique à 24 sous-unités. Les deux structures quaternaires ont été résolues en combinant des données de radio-cristallographie et des données de cryo-microscopie électronique. L'organisation interne des particules PhTET1 révèle des systèmes fortement auto-compartimentés faits de réseaux de canaux d'accès prolongés par de vastes chambres catalytiques. Les deux édifices possèdent une activité aminopeptidase et leurs organisations indiquent des mécanismes de navigation de substrat différents de ceux décrits dans d'autres grands complexes peptidase. Comparé avec le tétraèdre, l'octaèdre forme une structure creuse plus grande, qui représente un nouveau type de complexe peptidasique géant. La PhTET1 s'assemble en deux structures quaternaires différentes à cause de contacts quasi-équivalents, qui ont précédemment seulement été identifiés dans des capsides virales.
Structure of quinoprotein methylamine dehydrogenase at 2.25 A resolution., Vellieux FM, Huitema F, Groendijk H, Kalk KH, Jzn JF, Jongejan JA, Duine JA, Petratos K, Drenth J, Hol WG, EMBO J. 1989 Aug;8(8):2171-8. PMID:2792083
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