Template:ABSTRACT PUBMED 2792083 (Italian)

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Publication Abstract from PubMed

La struttura tridimensionale della methylamine dehydrogenase dal Thiobacillus versutus è stata determinata a una risoluzione di 2.25 A, da una combinazione di sostituzione isomorfa multipla, estenzione di fasi con appiattimento del solvente, e calcolo delle fasi usando strutture parziale dopo affinamento con dinamica molecolare. Nella mappa risultante, le catene di polipeptidi potrebbe essere seguite per ambo le sub-unità, ed una sequenza agli raggi X fu stabilita. L'enzima tetramerica, fece su di due sub-unità pesante (H) e due sub-unità leggere (L), è un parallellepipedo piatto con dimensioni di approssimativamente 76 x 61 x 45 A. La sub-unità H, mentre comprendendo 370 residui, è fatta su di due segmenti distinti: i primi 31 residui formano un'estensione che abbraccia una delle sub-unità L; i residui rimanenti sono trovati in un dominio a forma di disco. Questo dominio è formato da una sistemazione circolare di sette beta-fogli antiparalleli a quattro fili ciascuno di topologia identica, con simmetria approssimativa di ordine 7. Nonostante le differenze distinte, questa sistemazione ricorda la struttura trovata nella neuraminidase del virus dell'influenza. La sub-unità L consiste di 121 residui, 53 di questi formano un ponteggio di beta-fogli fatto da un foglio centrale antiparallelo a tre fili, affiancato da due fogli antiparalleli a due fili più corti. I residui rimanenti sono trovati in segmenti di struttura irregolare. Questa sub-unità è stabilizzata da sei ponti di disolfuro, più due ponti covalenti che comportano il quinone cofattore e i residui 57 e 107 di questa sub-unità. Il sito attivo è localizzato in un canale alla regione di interfaccia tra le sub-unità H ed L, e la densità elettronica in questa parte della molecola suggerisce che il cofattore di questa enzima non è il pyrrolo quinoline quinone (PQQ) stesso, ma sarebbe invece un precursore di PQQ.

Structure of quinoprotein methylamine dehydrogenase at 2.25 A resolution., Vellieux FM, Huitema F, Groendijk H, Kalk KH, Jzn JF, Jongejan JA, Duine JA, Petratos K, Drenth J, Hol WG, EMBO J. 1989 Aug;8(8):2171-8. PMID:2792083

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Eran Hodis

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