Template:ABSTRACT PUBMED 8460146 (French)
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La structure tridimensionnelle de la glycéraldehyde-3-phosphate déshydrogenase [D-glyceraldehyde-3-phosphate:NAD + oxidoreductase (phosphorylating), EC 1.12.1.12] du parasite responsable de la maladie du sommeil Trypanosoma brucei a été résolue par remplacement moléculaire à une résolution de 3.2 A avec un jeu de données de diffraction aux rayons X enregistré par la méthode de Laue. Pour l'enregistrement des données, trois cristaux ont été exposés au rayonnement X synchrotron polychromatique pour un total de 20.5 secondes. La structure a été résolue en utilisant le modèle de l'enzyme de Bacillus stearothermophilus [Skarzynski, T., Moody, P. C. E. & Wonacott, A. J. (1987) J. Mol. Biol. 193, 171-187] avec un jeu de données partiel, complet à 37 %. Les cristaux contiennent six sous-unités par unité asymétrique, ce qui nous a permis de surmonter l'absence de > 60 % des réflexions par moyennation de densité d'ordre 6. Après affinement par dynamique moléculaire, le modèle moléculaire actuel a un facteur R de 17.6 %. La comparaison de la structure de l'enzyme trypanosomale avec celle de l'enzyme du muscle humain homologue, qui a été résolue à une résolution de 2.4 A, révèle des différences structurelles importantes dans la région de liaison du NAD. Celles-ci ont un grand intérêt pour la conception d'inhibiteurs spécifiques de l'enzyme du parasite.
Structure of glycosomal glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from Trypanosoma brucei determined from Laue data., Vellieux FM, Hajdu J, Verlinde CL, Groendijk H, Read RJ, Greenhough TJ, Campbell JW, Kalk KH, Littlechild JA, Watson HC, et al., Proc Natl Acad Sci U S A. 1993 Mar 15;90(6):2355-9. PMID:8460146
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