Template:ABSTRACT PUBMED 8460146 (Italian)
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La struttura tridimensionale della glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase [D-glyceraldehyde-3-phosphate:NAD + oxidoreductase (phosphorylating), EC 1.12.1.12] del parassita responsabile della malattia del sonno Trypanosoma brucei è stata risolta da sostituzione molecolare ad una risoluzione di 3.2 A con un gioco di dati di diffrazione ai raggi X registrato dal metodo di Laue. Per la registrazione dei dati, tre cristalli sono stati esposti alla luce X policromatica del sincrotrone per un totale di 20.5 secondi. La struttura è stata risolta utilizzando il modello dell'enzima di Bacillus stearothermophilus [Skarzynski, T., Moody, P. C. E. & Wonacott, A. J. (1987) J. Mol. Biol. 193, 171-187] con un gioco di dati parziali, completo al 37%. I cristalli contengono sei sub-unità per unità asimmetrica, ciò che ci ha permesso di sormontare l'assenza di piu del 60% delle riflessioni facendo la media di densità, di ordine 6. Dopo l'affinamento per dinamica molecolare, il modello molecolare attuale ha un fattore R del 17.6 %. Il paragone della struttura dell'enzima tripanosomale con quella dell'enzima del muscolo umano omologa che è stata risolta ad una risoluzione di 2.4 A, rivela delle differenze strutturali importanti nella regione di legame del NAD. Queste hanno un grande interesse per la concezione di inibitori specifici dell'enzima del parassita.
Structure of glycosomal glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from Trypanosoma brucei determined from Laue data., Vellieux FM, Hajdu J, Verlinde CL, Groendijk H, Read RJ, Greenhough TJ, Campbell JW, Kalk KH, Littlechild JA, Watson HC, et al., Proc Natl Acad Sci U S A. 1993 Mar 15;90(6):2355-9. PMID:8460146
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