This old version of Proteopedia is provided for student assignments while the new version is undergoing repairs. Content and edits done in this old version of Proteopedia after March 1, 2026 will eventually be lost when it is retired in about June of 2026.

Apply for new accounts at the new Proteopedia. Your logins will work in both the old and new versions.


Sandbox-insulin-shelly

From Proteopedia

(Difference between revisions)
Jump to: navigation, search
Line 4: Line 4:
''',איסולין''' הוא הורמון המפקח על [[Carbohydrate Metabolism|המטבוליזם של פחמימות ]] ומאגרי הסוכר בגוף האדם. הגוף מסוגל לחוש את ריכוז הסוכר בדם ומגיב בהפרשת איסולין
''',איסולין''' הוא הורמון המפקח על [[Carbohydrate Metabolism|המטבוליזם של פחמימות ]] ומאגרי הסוכר בגוף האדם. הגוף מסוגל לחוש את ריכוז הסוכר בדם ומגיב בהפרשת איסולין
המיוצר בתאי בטא שבלבלב.
המיוצר בתאי בטא שבלבלב.
-
סינטזה של אינסולין הומני בחיידק E. coli הוא חשוב לייצור אינסולין לצורך טיפול בסוכרת שלב 1. '''פרואינסולין''' (Pins) מעובד בעזרת מספר פרוטאזות במערכת הגולג'י וממנו נוצר האינסולין, הקצר ב-35 חומצות אמינו מהפרואינסולין.
+
סינטזה של אינסולין הומני בחיידק E. coli
-
אינסולין מורכב משני חלקים הנקראים שרשרות A ו-B הנראות בצבעים אפור וירוק בהתאמה. שתי השרשרות קשורות בקשרי די-סולפיד הנראים בצהוב.
+
משמש לייצור אינסולין לצורך טיפול בסוכרת שלב 1.
 +
'''פרואינסולין''' (Pins) מעובד בעזרת מספר פרוטאזות במערכת הגולג'י וממנו נוצר האינסולין, הקצר ב-35 חומצות אמינו מהפרואינסולין.
 +
איסולין מורכב משני פפטידים שונים זה מזה בהרכב חומצות האמינו שלהם. שרשרת <scene name='34/347648/Chain_a/1'>שרשרת A</scene> מורכבת מ-21 חומצות אמינו <scene name='34/347648/Chain_b/1'>שרשרת B</scene> מורכבת מ-30 חומצות אמינו.
 +
.
 +
שתי השרשרות קשורות בקשרי די-סולפיד הנראים בצהוב.
 +
 
המודל הנראה בצבעים ירוק-אפור הוא מונומר של אינסולין והוא ההורמון הפעיל. בצורתו זו הוא נקשר אל הרצפטור לאינסולין הנמצא בתאי שומן או השריר בגוף. וע"י כך מסמן לרצפטור
המודל הנראה בצבעים ירוק-אפור הוא מונומר של אינסולין והוא ההורמון הפעיל. בצורתו זו הוא נקשר אל הרצפטור לאינסולין הנמצא בתאי שומן או השריר בגוף. וע"י כך מסמן לרצפטור
לקשור גלוקוז, או סוכר, מהדם ולשמור אותו בתא.
לקשור גלוקוז, או סוכר, מהדם ולשמור אותו בתא.
Line 17: Line 22:
&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;Insulin is able to pair-up with itself and form a dimer by forming hydrogen bonds between the ends of two B-chains. These <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>hydrogen bonds</scene> are shown above in white. Then, 3 dimers can come together in the presence of zinc ions and form a hexamer. Insulin is stored in the <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>hexameric form</scene> in the body. This <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_ph7/2'>scene highlights</scene> the hydrophobic (gray) and polar (purple) parts of an insulin monomer at a pH of 7. It is believed that the hydrophobic sections on the B-chain cause insulin aggregation which initially caused problems in the manufacture and storage of insulin for [[Pharmaceutical_Drugs#Treatments|pharmaceutical use]].
&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;Insulin is able to pair-up with itself and form a dimer by forming hydrogen bonds between the ends of two B-chains. These <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>hydrogen bonds</scene> are shown above in white. Then, 3 dimers can come together in the presence of zinc ions and form a hexamer. Insulin is stored in the <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>hexameric form</scene> in the body. This <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_ph7/2'>scene highlights</scene> the hydrophobic (gray) and polar (purple) parts of an insulin monomer at a pH of 7. It is believed that the hydrophobic sections on the B-chain cause insulin aggregation which initially caused problems in the manufacture and storage of insulin for [[Pharmaceutical_Drugs#Treatments|pharmaceutical use]].
</StructureSection> For additional details see [[Insulin Structure & Function]].
</StructureSection> For additional details see [[Insulin Structure & Function]].
-
One of the [[CBI Molecules]] being studied in the [http://www.umass.edu/cbi/ University of Massachusetts Amherst Chemistry-Biology Interface Program] at UMass Amherst in the [http://robertsgroup.ecs.umass.edu/ Roberts Research Group] and on display at the [http://www.molecularplayground.org Molecular Playground].
+
 
-
<StructureSection load='' size='350' side='right' scene='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Human_insulin2/1' caption='Human insulin chain A (grey) and chain B (green), [[3i40]]'>
+
-
[[Image:InsulinHexamer.jpg|200px|left]]&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;
+
-
Insulin is able to pair-up with itself and form a dimer by forming hydrogen bonds between the ends of two B-chains. These are shown above in white. Then, 3 dimers can come together in the presence of zinc ions and form a hexamer. Insulin is stored in the <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>hexameric form</scene> in the body. This <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_ph7/2'>scene highlights</scene> the hydrophobic (gray) and polar (purple) parts of an insulin monomer at a pH of 7. It is believed that the hydrophobic sections on the B-chain cause insulin aggregation which initially caused problems in the manufacture and storage of insulin for [[Pharmaceutical_Drugs#Treatments|pharmaceutical use]].
+
</StructureSection> For additional details see<br />
</StructureSection> For additional details see<br />
[[Insulin Structure & Function]]<br />
[[Insulin Structure & Function]]<br />

Revision as of 13:08, 3 July 2017

Human insulin chain A (grey) and chain B (green), 3i40

Drag the structure with the mouse to rotate
For additional details see Insulin Structure & Function.

</StructureSection> For additional details see
Insulin Structure & Function
Diabetes & Hypoglycemia
Insulin (Hebrew)
Insulin mo-or-sl (Hebrew).

Retrieved from "http://52.214.119.220/wiki/index.php/Sandbox-insulin-shelly"
Personal tools