1uyj (French)
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| 1uyj, resolution 2.60Å () | |||||||
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| Resources: | FirstGlance, OCA, RCSB, PDBsum | ||||||
| Coordinates: | save as pdb, mmCIF, xml | ||||||
LA TOXINE EPSILON DE CLOSTRIDIUM PERFRINGENS MONTRE UNE SIMILARITE STRUCTURELLE AVEC LA TOXINE FORMEUSE DE PORE AEROLYSINE
La toxine epsilon de Clostridium perfringens est une toxine mortelle. Des études récentes suggèrent que la toxine agit via un mécanisme de formation de pore inhabituellement puissant. Ici nous reportons la structure cristalline de la toxine epsilon, qui révèle une similarité structuralle avec l'aérolysine d' Aeromonas hydrophila. Des toxines formeuses de pores peuvent changer leurs conformations entre états solubles et états transmembranaires. En comparant les deux toxines, nous avons identifié des régions importantes pour cette transformation.
Résumé traduit de MEDLINE®/PubMed®, une base de données de la U.S. National Library of Medicine.
[modifier] CONTEXTE La toxine epsilon est produite par Clostridium perfringens de types B et D (Hunter et al., 1992; P.P. Goswami et al., 1996). Elle est sécrétée sous une forme de prototoxine inactive de 331 acides aminés, de poids moléculaire de 33 kDa (Hunter et al., 1992).
L’activation de la prototoxine peut être réalisée, par les protéases synthétisées par la bactérie elle-même comme l’alpha-chymotrypsine et la protéase lambda, ou par certains enzymes protéolytiques du tube digestif, telles que la trypsine. La protéase lambda agit du coté N-terminal en libérant un peptide de 11 acides aminés et un résidu de 29 acides aminés du coté C-terminal, tandis que la trypsine et l’alpha-chymotrypsine libèrent un résidu de 13 acides aminés de l’extrémité N-terminale et un résidu de 29 acides aminés de l’extrémité C-terminale (Popoff, 2005). Cette digestion protéolytique donne la forme active de la toxine epsilon qui est une forme létale, de poids moléculaire 29 KDa. Cette activation s’accompagne d’une légère modification des conformation et point isoélectrique (pI) de la toxine. La prototoxine et la toxine epsilon sont antigénétiquement identiques (Habeeb, 1969, 1973 & 1975), ce qui confirme que le peptide perdu n’est pas un déterminant antigénique de la molécule. La structure tridimensionnelle de la prototoxine est formée essentiellement de feuillets beta, alors que celle de la toxine est légèrement transformée en hélice alpha mais avec prédominance de la conformation beta (A.F.S.A, Habeeb, 1973). Il a été démontré que la structure de la toxine epsilon possède une structure similaire à celle de l’aerolysine d’ Aeromonas hydrophilla (Cole et all, 2004).
La toxine epsilon est codée par le gène etx, porté par un plasmide (de taille supérieure à 100 Kb) (Hunter et al., 1992) transférable horizontalement d’une souche à une autre (Frey J., 2003; Songer J.G., 1996 ; Walker R.L. et al., 2004). C’est un gène transposon (G. Daube & P. Simon, 1992). Ce gène a été séquencé chez les deux types B et D (Havard, 1992; Hunter, 1992). La comparaison entre les deux séquences des gènes etxB et etxD montre une différence de deux nucléotides dans la partie codante ce qui a provoqué la substitution d’un acide aminé (Havard, 1992).
La toxine epsilon est le facteur le plus virulent chez Clostridium perfringens de type D; elle interagit avec les cellules vasculaires endothéliales, provoquant une augmentation de la perméabilité des vaisseaux en endommageant directement l’endothélium ce qui amène à une perte de fluide et l’apparition d’oedème notamment du poumon, coeur, reins et cerveau (Lefevre P.C. et al., 2003 ; Walker R.L. et al., 2004). La toxine epsilon est une toxine puissante qui est responsable de l'entérotoxémie ovine fatale, de la maladie du rein pulpeux et de la dysenterie de l’agneau.
[modifier] Au sujet de cette structure 1UYJ est une structure à 3 chaînes de séquences de Clostridium perfringens. Des informations crystallographique complètes sont disponibles sur OCA.
[modifier] Référence PMID:15258571
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