1uyj (French)
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Contents |
LA TOXINE EPSILON DE CLOSTRIDIUM PERFRINGENS MONTRE UNE SIMILARITE STRUCTURELLE AVEC LA TOXINE FORMEUSE DE PORE AEROLYSINE
La toxine epsilon de Clostridium perfringens est une toxine mortelle. Des études récentes suggèrent que la toxine agit via un mécanisme de formation de pore inhabituellement puissant. Ici nous reportons la structure cristalline de la toxine epsilon, qui révèle une similarité structurale avec l'aérolysine d'Aeromonas hydrophila. Des toxines formeuses de pores peuvent changer leurs conformations entre états solubles et états transmembranaires. En comparant les deux toxines, nous avons identifié des régions importantes pour cette transformation.
Clostridium perfringens epsilon-toxin shows structural similarity to the pore-forming toxin aerolysin., Cole AR, Gibert M, Popoff M, Moss DS, Titball RW, Basak AK, Nat Struct Mol Biol. 2004 Aug;11(8):797-8. Epub 2004 Jul 18. PMID:15258571
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Résumé traduit de MEDLINE®/PubMed®, une base de données de la U.S. National Library of Medicine.
CONTEXTE
La toxine epsilon est produite par Clostridium perfringens de types B et D (Hunter et al., 1992; P.P. Goswami et al., 1996). Elle est sécrétée sous une forme de prototoxine inactive de 331 acides aminés, de poids moléculaire 33 kDa (Hunter et al., 1992).
L’activation de la prototoxine peut être réalisée, soit par les protéases synthétisées par la bactérie elle-même comme l’alpha-chymotrypsine et la protéase lambda, soit par certaines enzymes protéolytiques du tube digestif, telles que la trypsine. La protéase lambda agit du coté N-terminal en libérant un peptide de 11 acides aminés et un résidu de 29 acides aminés du coté C-terminal, tandis que la trypsine et l’alpha-chymotrypsine libèrent un résidu de 13 acides aminés de l’extrémité N-terminale et un résidu de 29 acides aminés de l’extrémité C-terminale (Popoff, 2005). Cette digestion protéolytique donne la forme active de la toxine epsilon qui est une forme létale, de poids moléculaire 29 KDa. Cette activation s’accompagne d’une légère modification des conformation et point isoélectrique (pI) de la toxine. La prototoxine et la toxine epsilon sont antigénétiquement identiques (Habeeb, 1969, 1973 & 1975), ce qui confirme que le peptide perdu n’est pas un déterminant antigénique de la molécule. La structure tridimensionnelle de la prototoxine est formée essentiellement de feuillets beta, alors que celle de la toxine est légèrement transformée en hélice alpha mais avec prédominance de la conformation beta (A.F.S.A, Habeeb, 1973). Il a été démontré que la structure de la toxine epsilon possède une structure similaire à celle de l’aerolysine d’Aeromonas hydrophila (Cole et al., 2004).
La toxine epsilon est codée par le gène etx, porté par un plasmide (de taille supérieure à 100 Kb, Hunter et al., 1992) transférable horizontalement d’une souche à une autre (Frey J., 2003; Songer J.G., 1996 ; Walker R.L. et al., 2004). C’est un gène transposon (G. Daube & P. Simon, 1992). Ce gène a été séquencé chez les deux types B et D (Havard, 1992; Hunter, 1992). La comparaison entre les deux séquences des gènes etxB et etxD montre une différence de deux nucléotides dans la partie codante ce qui a provoqué la substitution d’un acide aminé (Havard, 1992).
La toxine epsilon est le facteur le plus virulent chez Clostridium perfringens de type D; elle interagit avec les cellules vasculaires endothéliales, provoquant une augmentation de la perméabilité des vaisseaux en endommageant directement l’endothélium ce qui amène à une perte de fluide et l’apparition d’oedème notamment du poumon, coeur, reins et cerveau (Lefevre P.C. et al., 2003 ; Walker R.L. et al., 2004). La toxine epsilon est une toxine puissante qui est responsable de l'entérotoxémie ovine fatale, de la maladie du rein pulpeux et de la dysenterie de l’agneau.
Au sujet de cette structure
1UYJ est une structure à 3 chaînes de séquences de Clostridium perfringens. Des informations crystallographique complètes sont disponibles sur OCA.
Référence
- Cole AR, Gibert M, Popoff M, Moss DS, Titball RW, Basak AK. Clostridium perfringens epsilon-toxin shows structural similarity to the pore-forming toxin aerolysin. Nat Struct Mol Biol. 2004 Aug;11(8):797-8. Epub 2004 Jul 18. PMID:15258571 doi:10.1038/nsmb804
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