This old version of Proteopedia is provided for student assignments while the new version is undergoing repairs. Content and edits done in this old version of Proteopedia after March 1, 2026 will eventually be lost when it is retired in about June of 2026.
Apply for new accounts at the new Proteopedia. Your logins will work in both the old and new versions.
Sandbox-insulin-neven
From Proteopedia
| Line 16: | Line 16: | ||
Insulin is made up of two pieces called the A- and B-chain, shown above in blue and green respectively. These two chains are joined by disulfide bonds, which are shown in yellow. This single piece made up of the A- and B-chains is the active form of the insulin hormone. This is the form that binds the insulin receptor on fat or muscle cells in the body, singling them to take up glucose, or sugar, from the blood and save it for later. | Insulin is made up of two pieces called the A- and B-chain, shown above in blue and green respectively. These two chains are joined by disulfide bonds, which are shown in yellow. This single piece made up of the A- and B-chains is the active form of the insulin hormone. This is the form that binds the insulin receptor on fat or muscle cells in the body, singling them to take up glucose, or sugar, from the blood and save it for later. | ||
| - | Insulin is able to pair-up with itself and form a dimer by forming hydrogen bonds between the ends of two B-chains. These <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>קשרי מימן</scene> are shown above in white. Then, 3 dimers can come together in the presence of zinc ions and form a hexamer. Insulin is stored in the <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>ייצוג היקסמירי</scene> in the body. This <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_ph7/2'>הדגשת המבנה</scene> the hydrophobic (gray) and polar (purple) parts of an insulin monomer at a pH of 7. It is believed that the hydrophobic sections on the B-chain cause insulin aggregation which initially caused problems in the manufacture and storage of insulin for [[ | + | Insulin is able to pair-up with itself and form a dimer by forming hydrogen bonds between the ends of two B-chains. These <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>קשרי מימן</scene> are shown above in white. Then, 3 dimers can come together in the presence of zinc ions and form a hexamer. Insulin is stored in the <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>ייצוג היקסמירי</scene> in the body. This <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_ph7/2'>הדגשת המבנה</scene> the hydrophobic (gray) and polar (purple) parts of an insulin monomer at a pH of 7. It is believed that the hydrophobic sections on the B-chain cause insulin aggregation which initially caused problems in the manufacture and storage of insulin for [[pharmaceutical use#Treatments|שימוש תרופתי]]. |
</StructureSection> For additional details see [[Insulin Structure & Function]]. | </StructureSection> For additional details see [[Insulin Structure & Function]]. | ||
Revision as of 08:55, 11 June 2015
אינסולין
ריצפטור לאינסולין על פני הממברנה
|
אינסולין הינו הורמון המופרש באופן טבעי מהלבלב , תפקידו ויסות רמות הסוכר בגוף ולשמור על רמות מוגדרות של סוכר. במבנה לע"ל מופיע קולטן בממברנת התא רצפטור לאינסולין ,קולטן לאינסולין מורכב משתי תתי-יחידות אלפא ושתי תתי-יחידות בטא. תתי-יחידות בטא חוצות את הממברנה התאית ומקושרות על ידי קשרים דו גופריתיים . קולטני טירוזין קינאז, לרבות קולטן אינסולין, מסייעים לפעילותם על ידי הוספת קבוצת פוספט לטירוזין ספציפי של פרוטאינים מסוימים בתוך התא. סובסטראט – חלבונים אשר עברו זרחון על ידי קולטני אינסולין. אחד החלבונים האלה הוא חלבון הנקרא IRS 1. קשירה וזרחון של 1-IRS מובילים להגדלת זיקה של טרנספורטרים של גלוקוז (נשאי גלוקוז). טרנספורטרים של גלוקוז הם מולקולות הנמצאות על הממברנה החיצונית של רקמות המגיבות לאינסולין (למשל, תאי שריר). הגדלת זיקה של הטרנספורטרים מובילה לקליטה מוגברת של גלוקוז מהדם לרקמות הללו. התפקיד העיקרי של קולטני גלוקוז הוא לקלוט גלוקוז. לכן, חוסר רגישות לאינסולין מוביל לסוכרת מסוג 2 (diabetes mellitus type 2) – התאים אינם מסוגלים לקלוט גלוקוז, וכתוצאה מכך נוצרת היפרגליקמיה. חלבון 1-IRS משופעל פועל שליח שניוני שמזרז את השעתוק של גנים המבוקרים על ידי אינסולין. אחרי שמולקולת אינסולין התחברה לקולטן והפעילה מעבר אותות, היא יכולה להתנתק מהתא או להיכנס פנימה ולהתפרק. ידוע כי מולקולת אינסולין טיפוסית מתפרקת בערך 71 דקות אחרי שהיא נוצרה.
One of the CBI Molecules being studied in the University of Massachusetts Amherst Chemistry-Biology Interface Program at UMass Amherst in the Roberts Research Group and on display at the Molecular Playground.
| |||||||||||
