This old version of Proteopedia is provided for student assignments while the new version is undergoing repairs. Content and edits done in this old version of Proteopedia after March 1, 2026 will eventually be lost when it is retired in about June of 2026.

Apply for new accounts at the new Proteopedia. Your logins will work in both the old and new versions.


Sandbox-insulin-neven

From Proteopedia

(Difference between revisions)
Jump to: navigation, search
Line 12: Line 12:
<StructureSection load='' size='500' side='right' scene='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Human_insulin2/1' caption='Human insulin chain A (grey) and chain B (green), [[3i40]]'>
<StructureSection load='' size='500' side='right' scene='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Human_insulin2/1' caption='Human insulin chain A (grey) and chain B (green), [[3i40]]'>
[[Image:InsulinHexamer.jpg|200px|left]]&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;
[[Image:InsulinHexamer.jpg|200px|left]]&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;
-
'''Insulin''' is a hormone that controls [[Carbohydrate Metabolism|carbohydrate metabolism]] and storage in the human body. The body is able to sense the concentration of glucose in the blood and respond by secreting insulin, which is produced by beta cells in the pancreas. Synthesis of human insulin in E. coli is important to producing insulin for the treatment of type 1 diabetes. Proinsulin (Pins) is processed by several proteases in the Golgi apparatus to form insulin which is shorter by 35 amino acids. DPI is a monomeric despentapeptide (B26-B30) Ins analogue. DTRI is a monomeric destripeptide (B28-B30) Ins analogue. DHPI is for desheptapeptide (B24-B30) Ins. LIns is a legume Ins.
+
אינסולין[[מווסת פחמימות]] ואחסון בגוף האדם. הגוף מסוגל לחוש את הריכוז של גלוקוז בדם ולהגיב על ידי אינסולין מפריש, המיוצר על ידי תאים בטא בלבלב. סינתזה של אינסולין אנושיבחיידק היא חשובה לייצור אינסולין לטיפול בסוכרת מהסוג 1. פרואינסולין (פינים) מעובד על ידי כמה פרוטאזות במערכה גולג'י כדי ליצור אינסולין שהוא קצר יותר ב -35 חומצות אמינו. DPI הוא despentapeptide monomeric (B26-B30) אנלוגי Ins. DTRI הוא destripeptide monomeric (B28-B30) אנלוגי Ins. DHPI הוא לdesheptapeptide (B24-B30) Ins. ינס הוא Ins קטניות.
-
&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;Insulin is made up of two pieces called the A- and B-chain, shown above in blue and green respectively. These two chains are joined by disulfide bonds, which are shown in yellow. This single piece made up of the A- and B-chains is the active form of the insulin hormone. This is the form that binds the insulin receptor on fat or muscle cells in the body, singling them to take up glucose, or sugar, from the blood and save it for later.
+
&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;אינסולין הוא מורכב משני חלקים בשם א 'וב' שרשרת, שהוצגה לעיל בכחול וירוק בהתאמה. שתי רשתות אלה מצטרפות אג"ח דיסולפיד, אשר מוצגים בצהוב. חתיכה אחת זה מורכב מא 'וב'-השרשרות היא הצורה הפעילה של הורמון האינסולין. זוהי הצורה שקושר את קולטן האינסולין בתאי שומן או שריר בגוף, בידודם לקחת את הגלוקוז, או סוכר, מהדם ולשמור אותו למועד מאוחר יותר.
-
&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;Insulin is able to pair-up with itself and form a dimer by forming hydrogen bonds between the ends of two B-chains. These <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>קשרי מימן</scene> are shown above in white. Then, 3 dimers can come together in the presence of zinc ions and form a hexamer. Insulin is stored in the <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>ייצוג היקסמירי</scene> in the body. This <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_ph7/2'>הדגשת המבנה</scene> the hydrophobic (gray) and polar (purple) parts of an insulin monomer at a pH of 7. It is believed that the hydrophobic sections on the B-chain cause insulin aggregation which initially caused problems in the manufacture and storage of insulin for [[pharmaceutical use#Treatments|שימוש תרופתי]].
+
&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;אינסולין הוא מסוגל להתאים את עצמו למעלה עם ויוצר דימר על ידי יצירת קשרי מימן בין הקצוות של שתי B-רשתות. These <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>קשרי מימן</scene> are shown above in white. לאחר מכן, 3 הדימרים יכולים לבוא יחד בנוכחות של יוני אבץ ויוצרים hexamer. אינסולין מאוחסן ב <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>ייצוג היקסמירי</scene> in the body. This <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_ph7/2'>הדגשת המבנה</scene>הידרופובי (האפור) וחלקים קוטביים (סגולים) של מונומר אינסולין בpH של 7. הוא האמינו כי הסעיפים הידרופובי על צבירת אינסולין גורם B-שרשרת שתחילה גרמו לבעיות בייצור והאחסון של אינסולין ל[[pharmaceutical use#Treatments|שימוש תרופתי]].
-
</StructureSection> For additional details see [[Insulin Structure & Function]].
+
</StructureSection> לפרטים נוספים ראו [[Insulin Structure & Function]].

Revision as of 09:08, 11 June 2015

אינסולין

ריצפטור לאינסולין על פני הממברנה

Insert caption here

Drag the structure with the mouse to rotate

אינסולין הינו הורמון המופרש באופן טבעי מהלבלב , תפקידו ויסות רמות הסוכר בגוף ולשמור על רמות מוגדרות של סוכר. במבנה לע"ל מופיע קולטן בממברנת התא רצפטור לאינסולין ,קולטן לאינסולין מורכב משתי תתי-יחידות אלפא ושתי תתי-יחידות בטא. תתי-יחידות בטא חוצות את הממברנה התאית ומקושרות על ידי קשרים דו גופריתיים . קולטני טירוזין קינאז, לרבות קולטן אינסולין, מסייעים לפעילותם על ידי הוספת קבוצת פוספט לטירוזין ספציפי של פרוטאינים מסוימים בתוך התא. סובסטראט – חלבונים אשר עברו זרחון על ידי קולטני אינסולין. אחד החלבונים האלה הוא חלבון הנקרא IRS 1. קשירה וזרחון של 1-IRS מובילים להגדלת זיקה של טרנספורטרים של גלוקוז (נשאי גלוקוז). טרנספורטרים של גלוקוז הם מולקולות הנמצאות על הממברנה החיצונית של רקמות המגיבות לאינסולין (למשל, תאי שריר). הגדלת זיקה של הטרנספורטרים מובילה לקליטה מוגברת של גלוקוז מהדם לרקמות הללו. התפקיד העיקרי של קולטני גלוקוז הוא לקלוט גלוקוז. לכן, חוסר רגישות לאינסולין מוביל לסוכרת מסוג 2 (diabetes mellitus type 2) – התאים אינם מסוגלים לקלוט גלוקוז, וכתוצאה מכך נוצרת היפרגליקמיה. חלבון 1-IRS משופעל פועל שליח שניוני שמזרז את השעתוק של גנים המבוקרים על ידי אינסולין. אחרי שמולקולת אינסולין התחברה לקולטן והפעילה מעבר אותות, היא יכולה להתנתק מהתא או להיכנס פנימה ולהתפרק. ידוע כי מולקולת אינסולין טיפוסית מתפרקת בערך 71 דקות אחרי שהיא נוצרה.

One of the CBI מולקולות being studied in the תכנית ממשק אוניברסיטת מסצ'וסטס אמהרסט כימיה-ביולוגיה at UMass Amherst in the קבוצת החקר של רוברט and on display at the מולקולרי משחקים.

Human insulin chain A (grey) and chain B (green), 3i40

Drag the structure with the mouse to rotate
לפרטים נוספים ראו Insulin Structure & Function.
Retrieved from "http://52.214.119.220/wiki/index.php/Sandbox-insulin-neven"
Personal tools