This old version of Proteopedia is provided for student assignments while the new version is undergoing repairs. Content and edits done in this old version of Proteopedia after March 1, 2026 will eventually be lost when it is retired in about June of 2026.
Apply for new accounts at the new Proteopedia. Your logins will work in both the old and new versions.
Sandbox-insulin-neven
From Proteopedia
| Line 16: | Line 16: | ||
אינסולין הוא מורכב משני חלקים בשם א 'וב' שרשרת, שהוצגה לעיל בכחול וירוק בהתאמה. שתי רשתות אלה מצטרפות אג"ח דיסולפיד, אשר מוצגים בצהוב. חתיכה אחת זה מורכב מא 'וב'-השרשרות היא הצורה הפעילה של הורמון האינסולין. זוהי הצורה שקושר את קולטן האינסולין בתאי שומן או שריר בגוף, בידודם לקחת את הגלוקוז, או סוכר, מהדם ולשמור אותו למועד מאוחר יותר. | אינסולין הוא מורכב משני חלקים בשם א 'וב' שרשרת, שהוצגה לעיל בכחול וירוק בהתאמה. שתי רשתות אלה מצטרפות אג"ח דיסולפיד, אשר מוצגים בצהוב. חתיכה אחת זה מורכב מא 'וב'-השרשרות היא הצורה הפעילה של הורמון האינסולין. זוהי הצורה שקושר את קולטן האינסולין בתאי שומן או שריר בגוף, בידודם לקחת את הגלוקוז, או סוכר, מהדם ולשמור אותו למועד מאוחר יותר. | ||
| - | אינסולין הוא מסוגל להתאים את עצמו למעלה עם ויוצר דימר על ידי יצירת קשרי מימן בין הקצוות של שתי B-רשתות. These <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>קשרי מימן</scene> are shown above in white. לאחר מכן, 3 הדימרים יכולים לבוא יחד בנוכחות של יוני אבץ ויוצרים hexamer. אינסולין מאוחסן ב <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>ייצוג היקסמירי</scene> in the body. This <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_ph7/2'>הדגשת המבנה</scene>הידרופובי (האפור) וחלקים קוטביים (סגולים) של מונומר אינסולין בpH של 7. הוא האמינו כי הסעיפים הידרופובי על צבירת אינסולין גורם B-שרשרת שתחילה גרמו לבעיות בייצור והאחסון של אינסולין ל[[pharmaceutical use#Treatments|שימוש תרופתי]]. | + | אינסולין הוא מסוגל להתאים את עצמו למעלה עם ויוצר דימר על ידי יצירת קשרי מימן בין הקצוות של שתי B-רשתות. These <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>קשרי מימן</scene> are shown above in white. לאחר מכן, 3 הדימרים יכולים לבוא יחד בנוכחות של יוני אבץ ויוצרים hexamer. אינסולין מאוחסן ב <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>ייצוג היקסמירי</scene> in the body. This <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_ph7/2'> |
| + | הדגשת המבנה</scene>הידרופובי (האפור) וחלקים קוטביים (סגולים) של מונומר אינסולין בpH של 7. הוא האמינו כי הסעיפים הידרופובי על צבירת אינסולין גורם B-שרשרת שתחילה גרמו לבעיות בייצור והאחסון של אינסולין ל[[pharmaceutical use#Treatments|שימוש תרופתי]]. | ||
</StructureSection> לפרטים נוספים ראו [[Insulin Structure & Function]]. | </StructureSection> לפרטים נוספים ראו [[Insulin Structure & Function]]. | ||
| + | ערכה ניבין גנדור - מתוכנית רוטשלד ויצמן הוראת מדעים .במהלך קורס חלבונים | ||
Current revision
אינסולין
ריצפטור לאינסולין על פני הממברנה
|
אינסולין הינו הורמון המופרש באופן טבעי מהלבלב , תפקידו ויסות רמות הסוכר בגוף ולשמור על רמות מוגדרות של סוכר. במבנה לע"ל מופיע קולטן בממברנת התא רצפטור לאינסולין ,קולטן לאינסולין מורכב משתי תתי-יחידות אלפא ושתי תתי-יחידות בטא. תתי-יחידות בטא חוצות את הממברנה התאית ומקושרות על ידי קשרים דו גופריתיים . קולטני טירוזין קינאז, לרבות קולטן אינסולין, מסייעים לפעילותם על ידי הוספת קבוצת פוספט לטירוזין ספציפי של פרוטאינים מסוימים בתוך התא. סובסטראט – חלבונים אשר עברו זרחון על ידי קולטני אינסולין. אחד החלבונים האלה הוא חלבון הנקרא IRS 1. קשירה וזרחון של 1-IRS מובילים להגדלת זיקה של טרנספורטרים של גלוקוז (נשאי גלוקוז). טרנספורטרים של גלוקוז הם מולקולות הנמצאות על הממברנה החיצונית של רקמות המגיבות לאינסולין (למשל, תאי שריר). הגדלת זיקה של הטרנספורטרים מובילה לקליטה מוגברת של גלוקוז מהדם לרקמות הללו. התפקיד העיקרי של קולטני גלוקוז הוא לקלוט גלוקוז. לכן, חוסר רגישות לאינסולין מוביל לסוכרת מסוג 2 (diabetes mellitus type 2) – התאים אינם מסוגלים לקלוט גלוקוז, וכתוצאה מכך נוצרת היפרגליקמיה. חלבון 1-IRS משופעל פועל שליח שניוני שמזרז את השעתוק של גנים המבוקרים על ידי אינסולין. אחרי שמולקולת אינסולין התחברה לקולטן והפעילה מעבר אותות, היא יכולה להתנתק מהתא או להיכנס פנימה ולהתפרק. ידוע כי מולקולת אינסולין טיפוסית מתפרקת בערך 71 דקות אחרי שהיא נוצרה.
One of the CBI מולקולות being studied in the תכנית ממשק אוניברסיטת מסצ'וסטס אמהרסט כימיה-ביולוגיה at UMass Amherst in the קבוצת החקר של רוברט and on display at the מולקולרי משחקים.
| |||||||||||
ערכה ניבין גנדור - מתוכנית רוטשלד ויצמן הוראת מדעים .במהלך קורס חלבונים
