From Proteopedia
			
												
			proteopedia linkproteopedia linkקורס חלבונים מבנה וקישור תכנית רוטשילד ויצמן
מרצה:שירלי דאובה
 מבנה הקורס
 מבנה ראשוני של חלבון
חומצות אמיניות מתחברות זו לזו בתגובה כימית שקרויה תגובת דחיסה. בתגובת דחיסה מגיבים הקצה ה- קרבוקסילי של חומצה אמינית אחת עם הקצה ה-  אמיני של חומצה אמינית אחרת. בתהליך הבא מוצגים רק קצוות אלה:
כפי שאתם רואים הקצה ה- אמיני 'תורם' H,  הקצה ה- קרבוקסילי 'תורם' OH ושני אלה מתחברים למולקולת מים H2O שנפלטת. 
בין החנקן של הקצה ה-  האמיני של חומצה אמינית אחת ובין הפחמן של הקצה ה-  הקרבוקסילי של חומצה אמינית אחרת נוצר קשר חדש – קשר קוולנטי.
הצרוף   -CONH-  קרוי קשר אמידי או קשר פפטידי.  
1. נתון פפטיד בעל הרצף YRDGEAHYCKCDYW
הפפטיד עבר הידרוליזה בקצה הקרבוקסילי של טירוזין.
א. כמה תוצרים התקבלו לאחר ההדרוליזה?
ב. מהי מסתם ( בדיוק של 2 gr/mol )?
ג. חשבו את המטען של כל פפטיד ב-pH פיסיולוגי, ב-,pH=4 וב-pH=10.
ד. על סמך איזו תכונה ניתן לבצע הפרדה יעילה בין הפפטידים שהתקבלו בהדרוליזה: הידרופוביות, מטען, מסה? יותר מאפשרות אחת אפשרית אך לא בהכרח.
האם התשובות יישתנו לכל אחד מהסעיפים אם תנאי התמיסה בה מצויים הפפטידים יהיו מחמצנים ולא מחזרים?
 מבנה שניוני של חלבון
 מבנה שלישוני של חלבון
 חלק 1
 חלק 2
 חלק3
 מבנה רביעוני
 קואופרטיביות ואלוסטריה והסיפור של המוגלובין
 קביעת מבנה - שיטות לאנליזה של חלבונים
 סיפור האינסולין
 |        
Insulin is a hormone that controls carbohydrate metabolism and storage in the human body.  The body is able to sense the concentration of glucose in the blood and respond by secreting insulin, which is produced by beta cells in the pancreas.  Synthesis of human insulin in E. coli is important to producing insulin for the treatment of type 1 diabetes.  Proinsulin (Pins) is processed by several proteases in the Golgi apparatus to form insulin which is shorter by 35 amino acids.  DPI is a monomeric despentapeptide (B26-B30) Ins analogue.  DTRI is a monomeric destripeptide (B28-B30) Ins analogue.  DHPI is for desheptapeptide (B24-B30) Ins.  LIns is a 
egume Ins.
        Insulin is made up of two pieces called the A- and B-chain, shown above in blue and green respectively.  These two chains are joined by disulfide bonds, which are shown in yellow.  This single piece made up of the A- and B-chains is the active form of the insulin hormone.  This is the form that binds the insulin receptor on fat or muscle cells in the body, singling them to take up glucose, or sugar, from the blood and save it for later.
        Insulin is able to pair-up with itself and form a dimer by forming hydrogen bonds between the ends of two B-chains.  These  are shown above in white.  Then, 3 dimers can come together in the presence of zinc ions and form a hexamer.  Insulin is stored in the  in the body. This  the hydrophobic (gray) and polar (purple) parts of an insulin monomer at a pH of 7.  It is believed that the hydrophobic sections on the B-chain cause insulin aggregation which initially caused problems in the manufacture and storage of insulin for pharmaceutical use.
   | 
  For additional details see 
Insulin Structure & Function.
 3D structures of Insulin (Updated on 11-June-2015) 
{{#tree:id=OrganizedByTopic|openlevels=0|
 יציבות וקיפול של חלבונים במבחנה
 קיפול חלבונים בתא