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==This is a placeholder== This is a placeholder text to help you get started in placing a Jmol applet on your page. At any time, click "Show Preview" at the bottom of this page to see how it goes. Replace the PDB id (use lowercase!) after the STRUCTURE_ and after PDB= to load and display another structure. {{STRUCTURE_2mad | PDB=2mad | SCENE= }} {{Seed}} [[Image:2mad.png|left|200px]] <!-- The line below this paragraph, containing "STRUCTURE_2mad", creates the "Structure Box" on the page. You may change the PDB parameter (which sets the PDB file loaded into the applet) or the SCENE parameter (which sets the initial scene displayed when the page is loaded), or leave the SCENE parameter empty for the default display. --> {{STRUCTURE_2mad| PDB=2mad | SCENE= }} ===LA STRUTTURA DEL SITO ATTIVO DELLA METHYLAMINE DEHYDROGENASE: HYDRAZINES IDENTIFICA C6 COME IL LUOGO REATTIVO DEL QUINONE COFATTORE, DERIVATO DA UN TRYPTOPHAN=== Noi abbiamo determinato le struttura cristallografica della methylamine dehydrogenase (MADH) di ''Thiobacillus versutus'' inibita da methylhydrazine e da (2,2,2-trifluoroethyl)hydrazine per identificare la parte reattiva del gruppo ortoquinone del cofattore derivato dal tryptophan presente nella MADH. Dalla densità elettronica addizionale, legata a C6 del tryptophyl tryptophanquinone cofattore, dimostra che questo atomo e non il C7 è la parte reattiva della metà del gruppo orto-quinone. La densità rimasta dopo l'inibizione dell'hydrazine è molta meno estesa che aspettata, suggerendo che quel guasto parziale degli inibitori dopo la reazione col cofattor può succedere comunque. Una descrizione dettagliata è presentata dell'vicinato del cofattore in un modello migliorato della MADH dal quale ora include informazioni dalla sequenza del gene (recentemente determinata ) della sub-unità che contiene il cofattore [Ubbink, M., van Kleef, M.A.G., Kleinjan, D., Hoitink, C.W.G., Huitema, F., Beintema, J.J., Duine, J.A., & Canters, G.W. (1991) ''Eur. J. Biochem.'' '''202''', 1003-1012]. Noi facciamo l'ipotesi che Asp76 è responsabile per l'estrazione di protone dall'alfa-carbone del sostrato durante la catalisi. Riassunto tradotto di MEDLINE®/PubMed®, una banca dati del U.S. National Library of Medicine. ===STRUTTURA DELLA QUINOPROTEINA METHYLAMINE DEHYDROGENASE AD UNA RISOLUZIONE DI 2.25 A=== La struttura tridimensionale della methylamine dehydrogenase dal ''Thiobacillus versutus'' è stata determinata a una risoluzione di 2.25 A, da una combinazione di sostituzione isomorfa multipla, estenzione di fase con appiattimento del solvente, e calcolo delle fasi usando strutture parziale dopo affinamento con dinamica molecolare. Nella mappa risultante, le catene di polipeptidi potrebbe essere seguito per ambo le sub-unità, ed una sequenza di raggi X fu stabilita. L'enzima tetramerica, fece su di due sub-unità pesante (H) e due sub-unità leggeri (L), è un parallellepipedo piatto con dimensioni di approssimativamente 76 x 61 x 45 A. La sub-unità H, mentre comprendendo 370 residui, è fatta su di due segmenti distinti: i primi 31 residui formano un'estensione che abbraccia una delle L sub-unità; i residui rimanenti sono trovati in un dominio a forma di disco. Questo dominio è formato da una sistemazione circolare di sette beta-fogli antiparalleli a quattro fili ciascuno di topologia identica, con simmetria approssimativa di ordine 7. Nonostante le differenze distinte, questa sistemazione ricorda la struttura trovata nella neuraminidase del virus dell'influenza. La sub-unità L consiste di 121 residui, 53 di questi formano un ponteggio di beta-fogli fatto da un foglio centrale antiparallelo a tre fili, affiancato da due fogli antiparalleli a due fili più corti. I residui rimanenti sono trovati in segmenti di struttura irregolare. Questa sub-unità è stabilizzata da sei ponti di disolfuro, più due ponti covalenti che comportano il quinone cofattore e residui 57 e 107 di questa sub-unità. Il sito attivo è localizzato in un canale alla regione di interfaccia tra le sub-unità H ed L, e la densità elettronica in questa parte della molecola suggerisce che il cofattore di questa enzima non è il pyrrolo quinoline quinone (PQQ) stesso, ma sarebbe invece un precursore di PQQ. Riassunto tradotto di MEDLINE®/PubMed®, una banca dati del U.S. National Library of Medicine. ==A proposito di questa Struttura== 2MAD è una struttura a 2 catene di sequenze di [http://en.wikipedia.org/wiki/Paracoccus_versutus Paracoccus versutus]. Questa struttura sostituisce l'entrata della PDB ora remota [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/send-pdb?obs=1&id=1mad 1mad]. Delle informazioni cristallografiche completi sono disponibili su [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=2MAD OCA]. ==Riferimenti== <ref group="xtra">PMID:1390754</ref><references group="xtra"/> [[Category: Amine dehydrogenase]] [[Category: Paracoccus versutus]] [[Category: Hol, W G.J.]] [[Category: Huizinga, E G.]] [[Category: Vellieux, F M.D.]] <ref group="xtra">PMID:2792083</ref><references group="xtra"/> [[Category: Amine dehydrogenase]] [[Category: Paracoccus versutus]] [[Category: Hol, W G.J.]] [[Category: Huitema, F.]] [[Category: Vellieux, F M.D.]] <ref group="xtra">PMID:3943535</ref><references group="xtra"/> [[Category: Amine dehydrogenase]] [[Category: Paracoccus versutus]] [[Category: Drenth J.]] [[Category: Hol, W G.J.]] [[Category: Vellieux, F M.D.]] ''Page seeded by [http://oca.weizmann.ac.il/oca OCA ] on Tue Feb 17 14:56:07 2009''

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